Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward
KD = kr/kf
Ta formuła używa 3 Zmienne
Używane zmienne
Stała szybkości dysocjacji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała szybkości dysocjacji jest stosunkiem stałej szybkości do tyłu i do przodu.
Stała szybkości odwrotnej - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Stała szybkości odwrotnej jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji wstecznej.
Stały kurs Forward - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości wyprzedzenia jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji zachodzącej w przód.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała szybkości odwrotnej: 20 mol / litr sekunda --> 20000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stały kurs Forward: 6.9 1 na sekundę --> 6.9 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
KD = kr/kf --> 20000/6.9
Ocenianie ... ...
KD = 2898.55072463768
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
2898.55072463768 Mol na metr sześcienny -->2.89855072463768 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
2.89855072463768 2.898551 mole/litr <-- Stała szybkości dysocjacji
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

16 Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))
Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji
Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Forward Rate Stała przy danej Reverse i Catalytic Rate Constant
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*(Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych/(Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża))
Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości w tył i w przód
Iść Stała szybkości katalitycznej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości odwrotnej
Reverse Rate Stała przy danych Forward i Catalytic Rate Constant
Iść Stała szybkości odwrotnej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości katalitycznej
Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stała szybkości dysocjacji przy danej stałej szybkości katalitycznej
Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu
Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Szybkość dysocjacji Stała przy danym stężeniu enzymu i substratu
Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
Stała odwróconej szybkości przy danej stałej Michaelisa
Iść Stała szybkości odwrotnej = (Michaelis Constant*Stały kurs Forward)-Stała szybkości katalitycznej
Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Stała stawki końcowej = Początkowa szybkość reakcji/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stała szybkości odwrotnej przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stała szybkości dysocjacji*Stały kurs Forward)
Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward
Szybkość reakcji chemicznej
Iść Szybkość reakcji chemicznej = Zmiana stężenia/Całkowity przedział czasu
Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu
Iść Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu
Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu
Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)
Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej
Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu
Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji Formułę

Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward
KD = kr/kf

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!