Stężenie kompleksu substanów enzymu przy danej stałej szybkości postępującej, odwróconej i katalitycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)
ES = (kf*E*S)/(kr+kcat)
Ta formuła używa 6 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Stały kurs Forward - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości wyprzedzenia jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji zachodzącej w przód.
Stężenie katalizatora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie katalizatora to liczba moli katalizatora obecnego w litrze roztworu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Stała szybkości odwrotnej - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Stała szybkości odwrotnej jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji wstecznej.
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stały kurs Forward: 6.9 1 na sekundę --> 6.9 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Stężenie katalizatora: 25 mole/litr --> 25000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała szybkości odwrotnej: 20 mol / litr sekunda --> 20000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała szybkości katalitycznej: 0.65 1 na sekundę --> 0.65 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
ES = (kf*E*S)/(kr+kcat) --> (6.9*25000*1500)/(20000+0.65)
Ocenianie ... ...
ES = 12937.0795449148
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
12937.0795449148 Mol na metr sześcienny -->12.9370795449148 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
12.9370795449148 12.93708 mole/litr <-- Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

12 Niekonkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Czynnik modyfikujący substrat enzymu w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)-(Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant))/(Początkowa szybkość reakcji*Stężenie podłoża)
Stężenie kompleksu substanów enzymu przy danej stałej szybkości postępującej, odwróconej i katalitycznej
​ Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)
Michaelis Constant w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-(Początkowa szybkość reakcji*Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)))/Początkowa szybkość reakcji
Stężenie podłoża w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-(Początkowa szybkość reakcji*Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny))
Początkowa szybkość reakcji w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))
Maksymalna szybkość reakcji w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża)))/Stężenie podłoża
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stała dysocjacji substratu enzymu*Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego)/Stężenie inhibitora
Substrat enzymatyczny Stała dysocjacji w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*Stężenie inhibitora)/Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego
Stężenie inhibitora substratu enzymu w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*Stężenie inhibitora)/Stała dysocjacji substratu enzymu
Stężenie inhibitora w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ Iść Stężenie inhibitora = (Stała dysocjacji substratu enzymu*Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Podany czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny Stała dysocjacji substratu enzymatycznego
​ Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = (1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu))
Podana stała dysocjacji substratu enzymu Substrat enzymu Współczynnik modyfikujący
​ Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)

Stężenie kompleksu substanów enzymu przy danej stałej szybkości postępującej, odwróconej i katalitycznej Formułę

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)
ES = (kf*E*S)/(kr+kcat)

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!