Michaelis Constant w obecności niekonkurencyjnego inhibitora Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-(Początkowa szybkość reakcji*Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)))/Początkowa szybkość reakcji
KM = (S*(Vmax-(V0*α')))/V0
Ta formuła używa 5 Zmienne
Używane zmienne
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny - Czynnik modyfikujący substrat enzymu jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny: 2 --> Nie jest wymagana konwersja
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
KM = (S*(Vmax-(V0')))/V0 --> (1500*(40000-(450*2)))/450
Ocenianie ... ...
KM = 130333.333333333
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
130333.333333333 Mol na metr sześcienny -->130.333333333333 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
130.333333333333 130.3333 mole/litr <-- Michaelis Constant
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

12 Niekonkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Czynnik modyfikujący substrat enzymu w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)-(Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant))/(Początkowa szybkość reakcji*Stężenie podłoża)
Stężenie kompleksu substanów enzymu przy danej stałej szybkości postępującej, odwróconej i katalitycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)
Michaelis Constant w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-(Początkowa szybkość reakcji*Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)))/Początkowa szybkość reakcji
Stężenie podłoża w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-(Początkowa szybkość reakcji*Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny))
Początkowa szybkość reakcji w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))
Maksymalna szybkość reakcji w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża)))/Stężenie podłoża
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stała dysocjacji substratu enzymu*Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego)/Stężenie inhibitora
Substrat enzymatyczny Stała dysocjacji w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*Stężenie inhibitora)/Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego
Stężenie inhibitora substratu enzymu w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*Stężenie inhibitora)/Stała dysocjacji substratu enzymu
Stężenie inhibitora w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
Iść Stężenie inhibitora = (Stała dysocjacji substratu enzymu*Stężenie kompleksu inhibitora substratu enzymatycznego)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Podany czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny Stała dysocjacji substratu enzymatycznego
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = (1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu))
Podana stała dysocjacji substratu enzymu Substrat enzymu Współczynnik modyfikujący
Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)

Michaelis Constant w obecności niekonkurencyjnego inhibitora Formułę

Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-(Początkowa szybkość reakcji*Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)))/Początkowa szybkość reakcji
KM = (S*(Vmax-(V0*α')))/V0

Co to jest niekonkurencyjny inhibitor?

Hamowanie niekonkurencyjne, znane również jako hamowanie antykonkurencyjne, ma miejsce, gdy inhibitor enzymu wiąże się tylko z kompleksem utworzonym między enzymem a substratem (kompleks ES). Bezkonkurencyjne hamowanie zwykle występuje w reakcjach z dwoma lub więcej substratami lub produktami. Hamowanie niekonkurencyjne różni się od hamowania konkurencyjnego dwoma obserwacjami: pierwszego hamowania niekonkurencyjnego nie można odwrócić przez zwiększenie [S], a po drugie, jak pokazano, wykres Lineweavera-Burka daje równoległe, a nie przecinające się linie.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!