Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore calcolatrice

✖La costante di Michaelis è numericamente uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è la metà della velocità massima del sistema.ⓘ Michele Costante [K_M]			+10% -10%
✖La concentrazione di inibitore è definita come il numero di moli di inibitore presenti per litro di soluzione del sistema.ⓘ Concentrazione dell'inibitore [I]			+10% -10%
✖La costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico viene misurata con il metodo in cui l'inibitore viene titolato in una soluzione di enzima e viene misurato il calore rilasciato o assorbito.ⓘ Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico [K_i]			+10% -10%

✖La costante di Michaelis apparente è definita come la costante di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore competitivo.ⓘ Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore [Km^app]

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Formula

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Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore

Formula

`"Km"^{"app"} = "K"_{"M"}*(1+("I"/"K"_{"i"}))`

Esempio

`"4.421053mol/L"="3mol/L"*(1+("9mol/L"/"19mol/L"))`

Calcolatrice

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Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore Soluzione

FASE 0: Riepilogo pre-calcolo

Formula utilizzata

Apparente Michaelis costante = Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))
Km^app = K_M*(1+(I/K_i))
Questa formula utilizza 4 Variabili

Variabili utilizzate

Apparente Michaelis costante - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di Michaelis apparente è definita come la costante di Michaelis-Menten in presenza di un inibitore competitivo.
Michele Costante - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di Michaelis è numericamente uguale alla concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è la metà della velocità massima del sistema.
Concentrazione dell'inibitore - (Misurato in Mole per metro cubo) - La concentrazione di inibitore è definita come il numero di moli di inibitore presenti per litro di soluzione del sistema.
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico - (Misurato in Mole per metro cubo) - La costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico viene misurata con il metodo in cui l'inibitore viene titolato in una soluzione di enzima e viene misurato il calore rilasciato o assorbito.

PASSAGGIO 1: conversione degli ingressi in unità di base

Michele Costante: 3 mole/litro --> 3000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione qui)
Concentrazione dell'inibitore: 9 mole/litro --> 9000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione qui)
Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico: 19 mole/litro --> 19000 Mole per metro cubo (Controlla la conversione qui)

FASE 2: valutare la formula

Sostituzione dei valori di input nella formula

Km^app = K_M*(1+(I/K_i)) --> 3000*(1+(9000/19000))

Valutare ... ...

Km^app = 4421.05263157895

PASSAGGIO 3: conversione del risultato nell'unità di output

4421.05263157895 Mole per metro cubo -->4.42105263157895 mole/litro (Controlla la conversione qui)

RISPOSTA FINALE

4.42105263157895 ≈ 4.421053 mole/litro <-- Apparente Michaelis costante

(Calcolo completato in 00.004 secondi)

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Titoli di coda

Creato da Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh ha creato questa calcolatrice e altre 700+ altre calcolatrici!

Verificato da Prerana Bakli

Università delle Hawai'i a Mānoa (UH Manoa), Hawaii, Stati Uniti

Prerana Bakli ha verificato questa calcolatrice e altre 1600+ altre calcolatrici!

< 9 Inibitore non competitivo Calcolatrici

Costante di dissociazione data la concentrazione del complesso del substrato enzimatico

Partire Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico = Concentrazione dell'inibitore/(((((Concentrazione enzimatica iniziale*Concentrazione del substrato)/Concentrazione del complesso del substrato enzimatico)-Concentrazione del substrato)/Michele Costante)-1)

Concentrazione enzimatica iniziale apparente in presenza di inibitore non competitivo

Partire Concentrazione enzimatica iniziale apparente = (Concentrazione enzimatica iniziale/(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)))

Costante di dissociazione data la concentrazione enzimatica iniziale apparente

Partire Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico = (Concentrazione dell'inibitore/((Concentrazione enzimatica iniziale/Concentrazione enzimatica iniziale apparente)-1))

Concentrazione enzimatica iniziale in presenza di inibitore non competitivo

Partire Concentrazione enzimatica iniziale = (Concentrazione enzimatica iniziale apparente*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)))

Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore

Partire Apparente Michaelis costante = Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))

Tariffa Massima Apparente in presenza di Inibitore Non Competitivo

Partire Tasso massimo apparente = (Tariffa massima/(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)))

Costante di dissociazione in presenza di Inibitore non competitivo

Partire Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico = (Concentrazione dell'inibitore/((Tariffa massima/Tasso massimo apparente)-1))

Tariffa Massima in presenza di Inibitore Non Competitivo

Partire Tariffa massima = (Tasso massimo apparente*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico)))

Concentrazione Inibitore in presenza di Inibitore Non Competitivo

Partire Concentrazione dell'inibitore = ((Tariffa massima/Tasso massimo apparente)-1)*Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico

Apparente costante di Michaelis Menten data la costante di dissociazione dell'inibitore Formula

Apparente Michaelis costante = Michele Costante*(1+(Concentrazione dell'inibitore/Costante di dissociazione dell'inibitore enzimatico))
Km^app = K_M*(1+(I/K_i))

Cos'è l'inibizione competitiva?

Nell'inibizione competitiva, il substrato e l'inibitore non possono legarsi all'enzima contemporaneamente, come mostrato nella figura a destra. Questo di solito deriva dall'inibitore che ha un'affinità per il sito attivo di un enzima dove si lega anche il substrato; il substrato e l'inibitore competono per l'accesso al sito attivo dell'enzima. Questo tipo di inibizione può essere superato con concentrazioni sufficientemente elevate di substrato (Vmax rimane costante), cioè superando la competizione con l'inibitore. Tuttavia, il Km apparente aumenterà poiché è necessaria una maggiore concentrazione del substrato per raggiungere il punto Km, o metà della Vmax. Gli inibitori competitivi sono spesso simili nella struttura al substrato reale.

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