De dissociatieconstante (Kd) kwantificeert het evenwicht tussen een ligand (L) dat vrij is in oplossing en gebonden is aan een plaats in een eiwit (EL). Het komt overeen met de affiniteit die het ligand heeft voor de bindingsplaats. Liganden met een hogere, gunstigere vrije associatie-energie binden "strakker" en hebben daarom een grotere voorkeur voor de gebonden toestand. Omdat Kd wordt gedefinieerd als een dissociatieconstante, hebben liganden met hogere affiniteit lagere Kd-waarden.
Bij competitieve remming kunnen het substraat en de remmer niet tegelijkertijd aan het enzym binden, dit is meestal het gevolg van het feit dat de remmer een affiniteit heeft voor de actieve plaats van een enzym waar het substraat ook bindt; het substraat en de remmer strijden om toegang tot de actieve plaats van het enzym. Dit type remming kan worden overwonnen door voldoende hoge substraatconcentraties (Vmax blijft constant), dwz door de remmer te overtreffen. De schijnbare Km zal echter toenemen naarmate er een hogere concentratie van het substraat nodig is om het Km-punt te bereiken, of de helft van de Vmax. Competitieve remmers zijn vaak qua structuur vergelijkbaar met het echte substraat.