Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
V0 = (kcat*[E0]*S)/(KM+S)
Ta formuła używa 5 Zmienne
Używane zmienne
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała szybkości katalitycznej: 0.65 1 na sekundę --> 0.65 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
V0 = (kcat*[E0]*S)/(KM+S) --> (0.65*100000*1500)/(3000+1500)
Ocenianie ... ...
V0 = 21666.6666666667
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
21666.6666666667 Mol na metr sześcienny Sekundę -->21.6666666666667 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
21.6666666666667 21.66667 mol / litr sekunda <-- Początkowa szybkość reakcji
(Obliczenie zakończone za 00.020 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

13 Kinetyka enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałych szybkości dysocjacji
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowa szybkość reakcji w równaniu kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu w warunkach maksymalnej szybkości
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant
Maksymalna szybkość systemu przy niskim stężeniu substratu
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Stężenie podłoża
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu
Iść Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)
Całkowity czas potrzebny podczas reakcji
Iść Całkowity przedział czasu = Całkowita zmiana stężenia/Średnia stawka
Całkowita zmiana stężenia reakcji
Iść Całkowita zmiana stężenia = Średnia stawka*Całkowity przedział czasu

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu Formułę

Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
V0 = (kcat*[E0]*S)/(KM+S)

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!