Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)
S = (V0*KM)/(kcat*[E0])
Ta formuła używa 5 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała szybkości katalitycznej: 0.65 1 na sekundę --> 0.65 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
S = (V0*KM)/(kcat*[E0]) --> (450*3000)/(0.65*100000)
Ocenianie ... ...
S = 20.7692307692308
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
20.7692307692308 Mol na metr sześcienny -->0.0207692307692308 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
0.0207692307692308 0.020769 mole/litr <-- Stężenie podłoża
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

21 Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych w chwilowej równowadze chemicznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))
Początkowe stężenie enzymu w mechanizmie reakcji enzymatycznej
Iść Początkowe stężenie enzymu = ((Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stężenie substratu w mechanizmie reakcji enzymatycznej
Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))
Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danych stałych prędkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
Iść Stężenie podłoża = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji
Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Początkowe stężenie enzymu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)
Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)
Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Stężenie podłoża przy danej maksymalnej szybkości i stałej szybkości dysocjacji
Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu
Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka
Stężenie inhibitora podane czynnik modyfikujący kompleks substratu enzymatycznego
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość
Iść Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)
Stężenie inhibitora podanego czynnika modyfikującego enzym
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący enzym-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość
Iść Początkowe stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała stawki końcowej

Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża Formułę

Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)
S = (V0*KM)/(kcat*[E0])

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!