Constante de Dissociação do Inibidor dada a Michaelis Menten Constant Solução

ETAPA 0: Resumo de pré-cálculo
Fórmula Usada
Constante de dissociação do inibidor enzimático = (Concentração do Inibidor/((Constante de Michaelis Aparente/Michaelis Constant)-1))
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1))
Esta fórmula usa 4 Variáveis
Variáveis Usadas
Constante de dissociação do inibidor enzimático - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Dissociação do Inibidor Enzimático é medida pelo método no qual o inibidor é titulado em uma solução de enzima e o calor liberado ou absorvido é medido.
Concentração do Inibidor - (Medido em Mol por metro cúbico) - A concentração de Inibidor é definida como o número de moles de inibidor presentes por litro de solução do sistema.
Constante de Michaelis Aparente - (Medido em Mol por metro cúbico) - A constante de Michaelis aparente é definida como a constante de Michaelis-Menten na presença de um inibidor competitivo.
Michaelis Constant - (Medido em Mol por metro cúbico) - A Constante de Michaelis é numericamente igual à concentração de substrato na qual a taxa de reação é metade da taxa máxima do sistema.
ETAPA 1: Converter entrada (s) em unidade de base
Concentração do Inibidor: 9 mole/litro --> 9000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Constante de Michaelis Aparente: 12 mole/litro --> 12000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
Michaelis Constant: 3 mole/litro --> 3000 Mol por metro cúbico (Verifique a conversão ​aqui)
ETAPA 2: Avalie a Fórmula
Substituindo valores de entrada na fórmula
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1)) --> (9000/((12000/3000)-1))
Avaliando ... ...
Ki = 3000
PASSO 3: Converta o Resultado em Unidade de Saída
3000 Mol por metro cúbico -->3 mole/litro (Verifique a conversão ​aqui)
RESPOSTA FINAL
3 mole/litro <-- Constante de dissociação do inibidor enzimático
(Cálculo concluído em 00.004 segundos)

Créditos

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Criado por Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh criou esta calculadora e mais 700+ calculadoras!
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Verificado por Prerana Bakli
Universidade do Havaí em Mānoa (UH Manoa), Havaí, EUA
Prerana Bakli verificou esta calculadora e mais 1600+ calculadoras!

25 Equação Cinética de Michaelis Menten Calculadoras

Michaelis Constant dado fator de modificação na equação de Michaelis Menten
​ Vai Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((1/Fator de Modificação de Substrato de Enzima)*Taxa máxima)-Taxa de Reação Inicial)/((Fator de Modificação Enzimática/Fator de Modificação de Substrato de Enzima)*Concentração de Substrato)
Taxa de reação inicial da enzima dada Fator de modificação na equação de Michaelis Menten
​ Vai Taxa de Reação Inicial = (Taxa máxima*Concentração de Substrato)/((Fator de Modificação Enzimática*Michaelis Constant)+(Fator de Modificação de Substrato de Enzima*Concentração de Substrato))
Fator de Modificação do Complexo Substrato Enzimático na Equação de Michaelis Menten
​ Vai Fator de Modificação de Substrato de Enzima = (((Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial)-(Fator de Modificação Enzimática*Michaelis Constant))/Concentração de Substrato
Taxa máxima dada o fator de modificação na equação de Michaelis Menten
​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*((Fator de Modificação Enzimática*Michaelis Constant)+(Fator de Modificação de Substrato de Enzima*Concentração de Substrato)))/Concentração de Substrato
Fator de Modificação da Enzima na Equação de Michaelis Menten
​ Vai Fator de Modificação Enzimática = (((Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial)-(Fator de Modificação de Substrato de Enzima*Concentração de Substrato))/Michaelis Constant
Constante de taxa catalítica da equação cinética de Michaelis Menten
​ Vai Constante de taxa catalítica para MM = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/(Concentração Inicial de Enzima*Concentração de Substrato)
Concentração de Enzima da equação de Michaelis Menten Kinetics
​ Vai Concentração Inicial de Enzima = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/(Constante de taxa catalítica*Concentração de Substrato)
Constante de Michaelis dada Constante de Taxa Catalítica e Concentração Inicial de Enzima
​ Vai Michaelis Constant = (Concentração de Substrato*((Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima)-Taxa de Reação Inicial))/Taxa de Reação Inicial
Constante de Michaelis em baixa concentração de substrato
​ Vai Michaelis Constant = (Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial
Constante de taxa de dissociação da equação cinética de Michaelis Menten
​ Vai Constante de Taxa de Dissociação = ((Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial)-(Concentração de Substrato)
Taxa máxima dada o valor aparente de Michaelis Menten Constant
​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*(Constante de Michaelis Aparente+Concentração de Substrato))/Concentração de Substrato
Taxa inicial dada Valor aparente de Michaelis Menten Constant
​ Vai Taxa de Reação Inicial = (Taxa máxima*Concentração de Substrato)/(Constante de Michaelis Aparente+Concentração de Substrato)
Taxa máxima do sistema da equação Michaelis Menten Kinetics
​ Vai Taxa máxima = (Taxa de Reação Inicial*(Michaelis Constant+Concentração de Substrato))/Concentração de Substrato
Concentração de Substrato da Equação Cinética de Michaelis Menten
​ Vai Concentração de Substrato = (Michaelis Constant*Taxa de Reação Inicial)/(Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)
Constante de Michaelis da equação cinética de Michaelis Menten
​ Vai Michaelis Constant = Concentração de Substrato*((Taxa máxima-Taxa de Reação Inicial)/Taxa de Reação Inicial)
Constante de Dissociação do Inibidor dada a Michaelis Menten Constant
​ Vai Constante de dissociação do inibidor enzimático = (Concentração do Inibidor/((Constante de Michaelis Aparente/Michaelis Constant)-1))
Constante Michaelis Menten dada Constante aparente de Michaelis Menten
​ Vai Michaelis Constant = Constante de Michaelis Aparente/(1+(Concentração do Inibidor/Constante de dissociação do inibidor enzimático))
Concentração de Inibidor dada Aparente Michaelis Menten Constant
​ Vai Concentração do Inibidor = ((Constante de Michaelis Aparente/Michaelis Constant)-1)*Constante de dissociação do inibidor enzimático
Constante de Michaelis dada constantes de taxa direta, reversa e catalítica
​ Vai Michaelis Constant = (Constante de taxa reversa+Constante de taxa catalítica)/Constante de Taxa de Encaminhamento
Constante de Taxa de Encaminhamento dada a Constante de Michaelis
​ Vai Constante de Taxa de Encaminhamento = (Constante de taxa reversa+Constante de taxa catalítica)/Michaelis Constant
Constante de taxa catalítica dada a Constante de Michaelis
​ Vai Constante de taxa catalítica = (Michaelis Constant*Constante de Taxa de Encaminhamento)-Constante de taxa reversa
Constante de Michaelis dada a taxa máxima em baixa concentração de substrato
​ Vai Michaelis Constant = (Taxa máxima*Concentração de Substrato)/Taxa de Reação Inicial
Concentração inicial da enzima se a concentração do substrato for maior que a constante de Michaelis
​ Vai Concentração Enzimática Inicialmente = Taxa máxima/Constante de taxa catalítica
Constante de taxa catalítica se a concentração de substrato for maior que a constante de Michaelis
​ Vai Constante de taxa catalítica = Taxa máxima/Concentração Inicial de Enzima
Taxa máxima se a concentração de substrato for maior que a constante de Michaelis
​ Vai Taxa máxima = Constante de taxa catalítica*Concentração Inicial de Enzima

Constante de Dissociação do Inibidor dada a Michaelis Menten Constant Fórmula

Constante de dissociação do inibidor enzimático = (Concentração do Inibidor/((Constante de Michaelis Aparente/Michaelis Constant)-1))
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1))

O que é inibição competitiva?

Na inibição competitiva, o substrato e o inibidor não podem se ligar à enzima ao mesmo tempo, conforme mostrado na figura à direita. Isso geralmente resulta do inibidor ter uma afinidade pelo sítio ativo de uma enzima onde o substrato também se liga; o substrato e o inibidor competem pelo acesso ao sítio ativo da enzima. Este tipo de inibição pode ser superado por concentrações suficientemente altas de substrato (Vmax permanece constante), ou seja, superando o inibidor. No entanto, o Km aparente aumentará à medida que é necessária uma concentração maior do substrato para atingir o ponto Km, ou metade do Vmax. Os inibidores competitivos são frequentemente semelhantes em estrutura ao substrato real.

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