Dissoziationskonstante des Inhibitors angesichts der Michaelis-Menten-Konstante Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1))
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1))
Diese formel verwendet 4 Variablen
Verwendete Variablen
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Scheinbare Michaelis-Konstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die scheinbare Michaelis-Konstante ist definiert als die Michaelis-Menten-Konstante in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Scheinbare Michaelis-Konstante: 12 mol / l --> 12000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1)) --> (9000/((12000/3000)-1))
Auswerten ... ...
Ki = 3000
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
3000 Mol pro Kubikmeter -->3 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
3 mol / l <-- Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Credits

Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

25 Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante gegebener Modifikationsfaktor in Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((1/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Höchstsatz)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/((Enzymmodifizierender Faktor/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Substratkonzentration)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))
Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant))/Substratkonzentration
Maximale Rate gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration
Modifikationsfaktor des Enzyms in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Enzymmodifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))/Michaelis Constant
Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration
Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Katalytische Geschwindigkeitskonstante aus der kinetischen Gleichung von Michaelis Menten
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante für MM = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)
Enzymkonzentration aus Michaelis Menten Kinetics-Gleichung
Gehen Anfangskonzentration des Enzyms = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Substratkonzentration)
Michaelis-Konstante bei niedriger Substratkonzentration
Gehen Michaelis Constant = (Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Maximale Rate bei gegebenem Scheinwert der Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration)
Dissoziationsratenkonstante aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
Gehen Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Substratkonzentration)
Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung
Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
Dissoziationskonstante des Inhibitors angesichts der Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1))
Michaelis-Menten-Konstante gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Michaelis Constant = Scheinbare Michaelis-Konstante/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
Inhibitorkonzentration gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Inhibitorkonzentration = ((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Michaelis-Konstante bei gegebenen Vorwärts-, Rückwärts- und katalytischen Geschwindigkeitskonstanten
Gehen Michaelis Constant = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Forward-Ratenkonstante
Konstante der katalytischen Geschwindigkeit bei gegebener Michaelis-Konstante
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Michaelis Constant*Forward-Ratenkonstante)-Reverse-Rate-Konstante
Forward Rate Constant bei gegebener Michaelis-Konstante
Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Michaelis Constant
Michaelis-Konstante bei maximaler Geschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration
Gehen Michaelis Constant = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Konstante der katalytischen Geschwindigkeit, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration
Maximale Rate, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
Gehen Höchstsatz = Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration
Anfängliche Enzymkonzentration, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
Gehen Enzymkonzentration zunächst = Höchstsatz/Katalytische Geschwindigkeitskonstante

Dissoziationskonstante des Inhibitors angesichts der Michaelis-Menten-Konstante Formel

Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1))
Ki = (I/((Kmapp/KM)-1))

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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