Anfangsrate des Systems der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration)
V0 = (k2*[E0]*S)/(KM*(1+(I/Ki))+S)
Diese formel verwendet 7 Variablen
Verwendete Variablen
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Endgültige Ratenkonstante - (Gemessen in 1 pro Sekunde) - Die endgültige Geschwindigkeitskonstante ist die Geschwindigkeitskonstante, wenn der Enzym-Substrat-Komplex bei der Reaktion mit dem Inhibitor in den Enzymkatalysator und das Produkt umgewandelt wird.
Anfängliche Enzymkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die anfängliche Enzymkonzentration ist als die Enzymkonzentration zu Beginn der Reaktion definiert.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Endgültige Ratenkonstante: 23 1 pro Sekunde --> 23 1 pro Sekunde Keine Konvertierung erforderlich
Anfängliche Enzymkonzentration: 100 mol / l --> 100000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante: 19 mol / l --> 19000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
V0 = (k2*[E0]*S)/(KM*(1+(I/Ki))+S) --> (23*100000*1500)/(3000*(1+(9000/19000))+1500)
Auswerten ... ...
V0 = 582666.666666667
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
582666.666666667 Mol pro Kubikmeter Sekunde -->582.666666666667 Mol / Liter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
582.666666666667 582.6667 Mol / Liter Sekunde <-- Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

23 Konkurrenzhemmer Taschenrechner

Endgeschwindigkeitskonstante für die kompetitive Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Endgültige Geschwindigkeitskonstante für die Katalyse = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration))/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)
Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Inhibitorkonzentration zur kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Inhibitorkonzentration gemäß IEC = (((((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Substratkonzentration gegebener modifizierender Faktor in Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Enzymmodifizierender Faktor/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Michaelis Constant)/(((1/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Höchstsatz)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Anfängliche Enzymkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Anfängliche Enzymkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration))/(Endgültige Ratenkonstante*Substratkonzentration)
Dissoziationskonstante für die kompetitive Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = Inhibitorkonzentration/(((((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)
Michaelis-Konstante für die kompetitive Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Michaelis Constant = (((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
Anfangsrate des Systems der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration)
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
Gehen Substratkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Anfängliche Enzymkonzentration)-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)
Inhibitorkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
Gehen Inhibitorkonzentration = (((((Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Michaelis-Konstante bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
Gehen Michaelis Constant = (((Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Substratkonzentration)/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
Anfängliches Enzym in kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
Gehen Anfängliche Enzymkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration))/(Substratkonzentration)
Enzymsubstratkomplex-Konzentration zur kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse
Gehen Konzentration des Enzymsubstratkomplexes = (Substratkonzentration*Anfängliche Enzymkonzentration)/(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration)
Inhibitorkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
Gehen Inhibitorkonzentration bei maximaler Rate = (((((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Dissoziationskonstante bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = Inhibitorkonzentration/(((((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)
Michaelis Konstante in kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate
Gehen Michaelis Constant = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration)/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
Anfangsrate bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Maximalrate des Systems
Gehen Anfangsreaktionsrate im CI = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration)
Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung
Gehen Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Substratkonzentration angegeben Scheinwert der Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Substratkonzentration = (Scheinbare Michaelis-Konstante*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Dissoziationskonstante des Enzyms bei gegebenem Modifikationsfaktor des Enzyms
Gehen Dissoziationskonstante des Enzyminhibitors bei gegebenem MF = Inhibitorkonzentration/(Enzymmodifizierender Faktor-1)
Dissoziationskonstante des Enzymsubstratkomplexes bei gegebenem Modifikationsfaktor des Enzymsubstrats
Gehen Enzymsubstrat-Dissoziationskonstante = Inhibitorkonzentration/(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor-1)
Modifikationsfaktor des Enzyms
Gehen Enzymmodifizierender Faktor = 1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante)

Anfangsrate des Systems der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse Formel

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))+Substratkonzentration)
V0 = (k2*[E0]*S)/(KM*(1+(I/Ki))+S)

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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