Pozorna stała Michaelisa Mentena, biorąc pod uwagę stałą dysocjacji inhibitora Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Pozorna stała Michaelisa = Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Kmapp = KM*(1+(I/Ki))
Ta formuła używa 4 Zmienne
Używane zmienne
Pozorna stała Michaelisa - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
Kmapp = KM*(1+(I/Ki)) --> 3000*(1+(9000/19000))
Ocenianie ... ...
Kmapp = 4421.05263157895
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
4421.05263157895 Mol na metr sześcienny -->4.42105263157895 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
4.42105263157895 4.421053 mole/litr <-- Pozorna stała Michaelisa
(Obliczenie zakończone za 00.020 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh LinkedIn Logo
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli LinkedIn Logo
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Inhibitor niekonkurencyjny Kalkulatory

Pozorne początkowe stężenie enzymu w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Widoczne początkowe stężenie enzymu = (Początkowe stężenie enzymu/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)))
Stała dysocjacji podana pozorne początkowe stężenie enzymu
​ LaTeX ​ Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1))
Pozorna maksymalna szybkość w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Widoczna stawka maksymalna = (Maksymalna stawka/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)))
Pozorna stała Michaelisa Mentena, biorąc pod uwagę stałą dysocjacji inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Pozorna stała Michaelisa = Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Pozorna stała Michaelisa Mentena, biorąc pod uwagę stałą dysocjacji inhibitora Formułę

​LaTeX ​Iść
Pozorna stała Michaelisa = Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Kmapp = KM*(1+(I/Ki))

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

© 2016-2025 calculatoratoz.com A softUsvista Inc. venture!



Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!