Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji Kalkulator

✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża [S]			+10% -10%
✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna stawka [V_max]			+10% -10%
✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V₀]			+10% -10%

✖Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.ⓘ Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji [Km^app]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji

Formuła

`"Km"^{"app"} = ("S"*("V"_{"max"}-"V"_{"0"}))/"V"_{"0"}`

Przykład

`"131.8333mol/L"=("1.5mol/L"*("40mol/L*s"-"0.45mol/L*s"))/"0.45mol/L*s"`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Km^app = (S*(V_max-V₀))/V₀
Ta formuła używa 4 Zmienne

Używane zmienne

Pozorna stała Michaelisa - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

Km^app = (S*(V_max-V₀))/V₀ --> (1500*(40000-450))/450

Ocenianie ... ...

Km^app = 131833.333333333

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

131833.333333333 Mol na metr sześcienny -->131.833333333333 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

131.833333333333 ≈ 131.8333 mole/litr <-- Pozorna stała Michaelisa

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Konkurencyjny inhibitor » Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 23 Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Michaelis Constant)/(((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Początkowe stężenie enzymatyczne konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stała stawki końcowej*Stężenie podłoża)

Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Michaelis Constant = (((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stała dysocjacji dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)

Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)

Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie inhibitora w hamowaniu kompetycyjnym przy danym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Stężenie inhibitora = (((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Początkowy enzym w hamowaniu kompetycyjnym przy podanym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu

Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stała dysocjacji w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Michaelis Constant = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji

Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Podane stężenie substratu Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena

Iść Stężenie podłoża = (Pozorna stała Michaelisa*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stała dysocjacji kompleksu substratu enzymatycznego podanego czynnika modyfikującego substratu enzymatycznego

Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)

Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)

Modyfikujący czynnik enzymu

Iść Czynnik modyfikujący enzym = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)

Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji Formułę

Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Km^app = (S*(V_max-V₀))/V₀

Co to jest pozorna stała michaelisa?

Pozorna Km jest stałą Michaelisa obserwowaną w warunkach (np. obecność konkurencyjnego inhibitora), które utrudniałyby określenie jego prawdziwej wartości; w przypadku enzymu dwusubstratowego stała Michaelisa mierzona w szczególnych warunkach określonego stężenia niezmiennego substratu.

Co to jest hamowanie konkurencyjne?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą wiązać się z enzymem w tym samym czasie, co zwykle wynika z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!