Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
S = (V0*(KM*(1+(I/Ki))))/((k2*[E0])-V0)
Ta formuła używa 7 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
S = (V0*(KM*(1+(I/Ki))))/((k2*[E0])-V0) --> (450*(3000*(1+(9000/19000))))/((23*100000)-450)
Ocenianie ... ...
S = 0.8651578283623
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
0.8651578283623 Mol na metr sześcienny -->0.0008651578283623 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
0.0008651578283623 0.000865 mole/litr <-- Stężenie podłoża
(Obliczenie zakończone za 00.020 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

23 Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Michaelis Constant)/(((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Początkowe stężenie enzymatyczne konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stała stawki końcowej*Stężenie podłoża)
Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Michaelis Constant = (((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stała dysocjacji dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)
Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie inhibitora w hamowaniu kompetycyjnym przy danym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Stężenie inhibitora = (((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Początkowy enzym w hamowaniu kompetycyjnym przy podanym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu
Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stała dysocjacji w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Michaelis Constant = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji
Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Podane stężenie substratu Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena
Iść Stężenie podłoża = (Pozorna stała Michaelisa*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stała dysocjacji kompleksu substratu enzymatycznego podanego czynnika modyfikującego substratu enzymatycznego
Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)
Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)
Modyfikujący czynnik enzymu
Iść Czynnik modyfikujący enzym = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)

Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formułę

Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
S = (V0*(KM*(1+(I/Ki))))/((k2*[E0])-V0)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą wiązać się z enzymem w tym samym czasie, co zwykle wynika z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!