Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość Kalkulator

✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna stawka [V_max]			+10% -10%
✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała stawki końcowej [k₂]			+10% -10%

✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość [[E₀]]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Początkowe stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała stawki końcowej
[E₀] = V_max/k₂
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

[E₀] = V_max/k₂ --> 40000/23

Ocenianie ... ...

[E₀] = 1739.13043478261

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

1739.13043478261 Mol na metr sześcienny -->1.73913043478261 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

1.73913043478261 ≈ 1.73913 mole/litr <-- Początkowe stężenie enzymu

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Kompleksowa koncentracja » Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

LaTeX Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)

Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu

LaTeX Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka

Zobacz więcej >>

Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość Formułę

LaTeX Iść

Początkowe stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała stawki końcowej
[E₀] = V_max/k₂

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

English Spanish French German Russian Italian Portuguese Dutch

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!