Początkowa szybkość reakcji podanego enzymu Czynnik modyfikujący w równaniu Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))
Ta formuła używa 6 Zmienne
Używane zmienne
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Czynnik modyfikujący enzym - Czynnik modyfikujący enzym jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałe dysocjacji enzymu.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny - Czynnik modyfikujący substrat enzymu jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Czynnik modyfikujący enzym: 5 --> Nie jest wymagana konwersja
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny: 2 --> Nie jest wymagana konwersja
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S)) --> (40000*1500)/((5*3000)+(2*1500))
Ocenianie ... ...
V0 = 3333.33333333333
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
3333.33333333333 Mol na metr sześcienny Sekundę -->3.33333333333333 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
3.33333333333333 3.333333 mol / litr sekunda <-- Początkowa szybkość reakcji
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh LinkedIn Logo
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli LinkedIn Logo
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu
​ LaTeX ​ Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena
​ LaTeX ​ Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena
​ LaTeX ​ Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)
Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
​ LaTeX ​ Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowa szybkość reakcji podanego enzymu Czynnik modyfikujący w równaniu Michaelisa Mentena Formułę

​LaTeX ​Iść
Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))
V0 = (Vmax*S)/((α*KM)+(α'*S))

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

© 2016-2025 calculatoratoz.com A softUsvista Inc. venture!



Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!