Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Vmax = (V0*(KM+S))/S
Ta formuła używa 4 Zmienne
Używane zmienne
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
Vmax = (V0*(KM+S))/S --> (450*(3000+1500))/1500
Ocenianie ... ...
Vmax = 1350
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
1350 Mol na metr sześcienny Sekundę -->1.35 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
1.35 mol / litr sekunda <-- Maksymalna stawka
(Obliczenie zakończone za 00.020 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

25 Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa z podanym współczynnikiem modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)/((Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji podanego enzymu Czynnik modyfikujący w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))
Maksymalna stawka przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża)))/Stężenie podłoża
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant))/Stężenie podłoża
Czynnik modyfikujący enzym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Czynnik modyfikujący enzym = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))/Michaelis Constant
Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu
Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Michaelis Constant przy niskim stężeniu substratu
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji
Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena
Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości dysocjacji z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Stężenie podłoża)
Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1))
Stała Michaelisa Mentena podana Pozorna stała Michaelisa Mentena
Iść Michaelis Constant = Pozorna stała Michaelisa/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie inhibitora podane Pozorna stała Michaelis Menten
Iść Stężenie inhibitora = ((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward
Katalityczna stała szybkości podana stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = (Michaelis Constant*Stały kurs Forward)-Stała szybkości odwrotnej
Forward Rate Constant dana Michaelis Constant
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Michaelis Constant
Stała Michaelisa dla maksymalnej dawki przy niskim stężeniu substratu
Iść Michaelis Constant = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji
Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej
Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics Formułę

Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Vmax = (V0*(KM+S))/S

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!