Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena Kalkulator

✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V₀]			+10% -10%
✖Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.ⓘ Pozorna stała Michaelisa [Km^app]			+10% -10%
✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża [S]			+10% -10%

✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena [V_max]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
V_max = (V₀*(Km^app+S))/S
Ta formuła używa 4 Zmienne

Używane zmienne

Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Pozorna stała Michaelisa - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Pozorna stała Michaelisa: 12 mole/litr --> 12000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

V_max = (V₀*(Km^app+S))/S --> (450*(12000+1500))/1500

Ocenianie ... ...

V_max = 4050

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

4050 Mol na metr sześcienny Sekundę -->4.05 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

4.05 mol / litr sekunda <-- Maksymalna stawka

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena » Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu

LaTeX Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena

LaTeX Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)

Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

LaTeX Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Zobacz więcej >>

Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena Formułę

LaTeX Iść

Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
V_max = (V₀*(Km^app+S))/S

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

English Spanish French German Russian Italian Portuguese Dutch

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!