Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung Taschenrechner

✖Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.ⓘ Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit [V₀]			+10% -10%
✖Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%
✖Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.ⓘ Substratkonzentration [S]			+10% -10%

✖Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.ⓘ Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung [V_max]

⎘ Kopie

👎

Formel

✖

Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung

Formel

`"V"_{"max"} = ("V"_{"0"}*("K"_{"M"}+"S"))/"S"`

Beispiel

`"1.35mol/L*s"=("0.45mol/L*s"*("3mol/L"+"1.5mol/L"))/"1.5mol/L"`

Taschenrechner

LaTeX

Rücksetzen

👍

Herunterladen Chemische Kinetik Formel Pdf

Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung

Gebrauchte Formel

Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
V_max = (V₀*(K_M+S))/S
Diese formel verwendet 4 Variablen

Verwendete Variablen

Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.

SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)

SCHRITT 2: Formel auswerten

Eingabewerte in Formel ersetzen

V_max = (V₀*(K_M+S))/S --> (450*(3000+1500))/1500

Auswerten ... ...

V_max = 1350

SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit

1350 Mol pro Kubikmeter Sekunde -->1.35 Mol / Liter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)

ENDGÜLTIGE ANTWORT

1.35 Mol / Liter Sekunde <-- Höchstsatz

(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Du bist da -

Zuhause » Chemie » Chemische Kinetik » Enzymkinetik » Michaelis Menten Kinetikgleichung » Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung

Credits

Erstellt von Prashant Singh

KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!

Geprüft von Prerana Bakli

Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA

Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

< 25 Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante gegebener Modifikationsfaktor in Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((1/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Höchstsatz)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/((Enzymmodifizierender Faktor/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Substratkonzentration)

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))

Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant))/Substratkonzentration

Maximale Rate gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration

Modifikationsfaktor des Enzyms in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Enzymmodifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))/Michaelis Constant

Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration

Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Katalytische Geschwindigkeitskonstante aus der kinetischen Gleichung von Michaelis Menten

Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante für MM = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)

Enzymkonzentration aus Michaelis Menten Kinetics-Gleichung

Gehen Anfangskonzentration des Enzyms = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Substratkonzentration)

Michaelis-Konstante bei niedriger Substratkonzentration

Gehen Michaelis Constant = (Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Maximale Rate bei gegebenem Scheinwert der Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration)

Dissoziationsratenkonstante aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

Gehen Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Substratkonzentration)

Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung

Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Dissoziationskonstante des Inhibitors angesichts der Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1))

Michaelis-Menten-Konstante gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Michaelis Constant = Scheinbare Michaelis-Konstante/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))

Inhibitorkonzentration gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Inhibitorkonzentration = ((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante

Michaelis-Konstante bei gegebenen Vorwärts-, Rückwärts- und katalytischen Geschwindigkeitskonstanten

Gehen Michaelis Constant = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Forward-Ratenkonstante

Konstante der katalytischen Geschwindigkeit bei gegebener Michaelis-Konstante

Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Michaelis Constant*Forward-Ratenkonstante)-Reverse-Rate-Konstante

Forward Rate Constant bei gegebener Michaelis-Konstante

Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Michaelis Constant

Michaelis-Konstante bei maximaler Geschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration

Gehen Michaelis Constant = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Konstante der katalytischen Geschwindigkeit, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist

Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration

Maximale Rate, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist

Gehen Höchstsatz = Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration

Anfängliche Enzymkonzentration, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist

Gehen Enzymkonzentration zunächst = Höchstsatz/Katalytische Geschwindigkeitskonstante

Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung Formel

Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
V_max = (V₀*(K_M+S))/S

Was ist das Michaelis-Menten-Kinetikmodell?

In der Biochemie ist die Michaelis-Menten-Kinetik eines der bekanntesten Modelle der Enzymkinetik. Es wird häufig angenommen, dass biochemische Reaktionen, an denen ein einzelnes Substrat beteiligt ist, der Michaelis-Menten-Kinetik folgen, ohne Rücksicht auf die zugrunde liegenden Annahmen des Modells. Das Modell hat die Form einer Gleichung, die die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen beschreibt, indem die Reaktionsgeschwindigkeit der Produktbildung mit der Konzentration eines Substrats in Beziehung gesetzt wird.

Zuhause

FREI PDFs

🔍 Suche

Kategorien

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!