Stała Michaelisa Mentena podana Pozorna stała Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Michaelis Constant = Pozorna stała Michaelisa/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
KM = Kmapp/(1+(I/Ki))
Ta formuła używa 4 Zmienne
Używane zmienne
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Pozorna stała Michaelisa - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Pozorna stała Michaelisa jest definiowana jako stała Michaelisa-Mentena w obecności konkurencyjnego inhibitora.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Pozorna stała Michaelisa: 12 mole/litr --> 12000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
KM = Kmapp/(1+(I/Ki)) --> 12000/(1+(9000/19000))
Ocenianie ... ...
KM = 8142.85714285714
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
8142.85714285714 Mol na metr sześcienny -->8.14285714285714 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
8.14285714285714 8.142857 mole/litr <-- Michaelis Constant
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh LinkedIn Logo
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli LinkedIn Logo
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu
​ LaTeX ​ Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena
​ LaTeX ​ Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena
​ LaTeX ​ Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)
Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
​ LaTeX ​ Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Stała Michaelisa Mentena podana Pozorna stała Michaelisa Mentena Formułę

​LaTeX ​Iść
Michaelis Constant = Pozorna stała Michaelisa/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
KM = Kmapp/(1+(I/Ki))

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

© 2016-2025 calculatoratoz.com A softUsvista Inc. venture!



Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!