Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu Kalkulator

✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna stawka [V_max]			+10% -10%
✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E₀]]			+10% -10%

✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu [k₂]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
k₂ = V_max/[E₀]
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

k₂ = V_max/[E₀] --> 40000/100000

Ocenianie ... ...

k₂ = 0.4

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

0.4 1 na sekundę --> Nie jest wymagana konwersja

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

0.4 1 na sekundę <-- Stała stawki końcowej

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Stałe szybkości reakcji enzymatycznej » Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej

LaTeX Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))

Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji

LaTeX Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu

LaTeX Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

LaTeX Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Zobacz więcej >>

Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu Formułę

LaTeX Iść

Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
k₂ = V_max/[E₀]

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

English Spanish French German Russian Italian Portuguese Dutch

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!