Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu Kalkulator

✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna stawka [V_max]			+10% -10%
✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E₀]]			+10% -10%

✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu [k₂]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu

Formuła

`"k"_{"2"} = "V"_{"max"}/("[E"_{"0"}"]")`

Przykład

`"0.4s⁻¹"="40mol/L*s"/"100mol/L"`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF

Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
k₂ = V_max/[E₀]
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

k₂ = V_max/[E₀] --> 40000/100000

Ocenianie ... ...

k₂ = 0.4

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

0.4 1 na sekundę --> Nie jest wymagana konwersja

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

0.4 1 na sekundę <-- Stała stawki końcowej

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Stałe szybkości reakcji enzymatycznej » Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 16 Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))

Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Forward Rate Stała przy danej Reverse i Catalytic Rate Constant

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*(Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych/(Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża))

Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości w tył i w przód

Iść Stała szybkości katalitycznej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości odwrotnej

Reverse Rate Stała przy danych Forward i Catalytic Rate Constant

Iść Stała szybkości odwrotnej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości katalitycznej

Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stała szybkości dysocjacji przy danej stałej szybkości katalitycznej

Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża

Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu

Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Szybkość dysocjacji Stała przy danym stężeniu enzymu i substratu

Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża

Stała odwróconej szybkości przy danej stałej Michaelisa

Iść Stała szybkości odwrotnej = (Michaelis Constant*Stały kurs Forward)-Stała szybkości katalitycznej

Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Stała stawki końcowej = Początkowa szybkość reakcji/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stała szybkości odwrotnej przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stała szybkości dysocjacji*Stały kurs Forward)

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Szybkość reakcji chemicznej

Iść Szybkość reakcji chemicznej = Zmiana stężenia/Całkowity przedział czasu

Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu

Iść Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu Formułę

Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
k₂ = V_max/[E₀]

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!