Geschwindigkeitskonstante bei maximaler Geschwindigkeit und anfänglicher Enzymkonzentration Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Endgültige Ratenkonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration
k2 = Vmax/[E0]
Diese formel verwendet 3 Variablen
Verwendete Variablen
Endgültige Ratenkonstante - (Gemessen in 1 pro Sekunde) - Die endgültige Geschwindigkeitskonstante ist die Geschwindigkeitskonstante, wenn der Enzym-Substrat-Komplex bei der Reaktion mit dem Inhibitor in den Enzymkatalysator und das Produkt umgewandelt wird.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Anfängliche Enzymkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die anfängliche Enzymkonzentration ist als die Enzymkonzentration zu Beginn der Reaktion definiert.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Anfängliche Enzymkonzentration: 100 mol / l --> 100000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
k2 = Vmax/[E0] --> 40000/100000
Auswerten ... ...
k2 = 0.4
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
0.4 1 pro Sekunde --> Keine Konvertierung erforderlich
ENDGÜLTIGE ANTWORT
0.4 1 pro Sekunde <-- Endgültige Ratenkonstante
(Berechnung in 00.004 sekunden abgeschlossen)

Credits

Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

16 Geschwindigkeitskonstanten der enzymatischen Reaktion Taschenrechner

Vorwärtsgeschwindigkeitskonstante im enzymatischen Reaktionsmechanismus
Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante*Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)/(Substratkonzentration*(Anfängliche Enzymkonzentration-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes))
Katalytische Geschwindigkeitskonstante bei gegebener Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Dissoziationsratenkonstante+Substratkonzentration))/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)
Umkehrgeschwindigkeitskonstante im enzymatischen Reaktionsmechanismus
Gehen Reverse-Rate-Konstante = (Forward-Ratenkonstante*Substratkonzentration*(Anfängliche Enzymkonzentration-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes))/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante
Gehen Dissoziationsratenkonstante = ((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration
Konstante der Vorwärtsrate bei gegebener Konstante der umgekehrten und katalytischen Rate
Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)*(Konzentration des Enzymsubstratkomplexes/(Katalysatorkonzentration*Substratkonzentration))
Rückwärtsgeschwindigkeitskonstante bei gegebenen Vorwärtsgeschwindigkeits- und katalytischen Geschwindigkeitskonstanten
Gehen Reverse-Rate-Konstante = ((Forward-Ratenkonstante*Katalysatorkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Katalytische Geschwindigkeitskonstante
Katalytische Geschwindigkeitskonstante bei gegebener Rückwärts- und Vorwärtsgeschwindigkeitskonstante
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = ((Forward-Ratenkonstante*Katalysatorkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Reverse-Rate-Konstante
Katalytische Geschwindigkeitskonstante bei niedriger Substratkonzentration
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*Michaelis Constant)/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)
Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante bei gegebener Konzentration von Enzym und Substrat
Gehen Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-Substratkonzentration
Umgekehrte Kurskonstante bei gegebener Michaelis-Konstante
Gehen Reverse-Rate-Konstante = (Michaelis Constant*Forward-Ratenkonstante)-Katalytische Geschwindigkeitskonstante
Geschwindigkeitskonstante bei gegebener Anfangsgeschwindigkeit und Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
Gehen Endgültige Ratenkonstante = Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes
Geschwindigkeit der chemischen Reaktion
Gehen Geschwindigkeit der chemischen Reaktion = Konzentrationsänderung/Gesamtzeitintervall
Umgekehrte Geschwindigkeitskonstante bei gegebener Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante
Gehen Reverse-Rate-Konstante = (Dissoziationsratenkonstante*Forward-Ratenkonstante)
Vorwärtsgeschwindigkeitskonstante bei gegebener Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante
Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante/Dissoziationsratenkonstante)
Dissoziationsgeschwindigkeitskonstante im enzymatischen Reaktionsmechanismus
Gehen Dissoziationsratenkonstante = Reverse-Rate-Konstante/Forward-Ratenkonstante
Geschwindigkeitskonstante bei maximaler Geschwindigkeit und anfänglicher Enzymkonzentration
Gehen Endgültige Ratenkonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration

Geschwindigkeitskonstante bei maximaler Geschwindigkeit und anfänglicher Enzymkonzentration Formel

Endgültige Ratenkonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration
k2 = Vmax/[E0]

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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