Stężenie substratu przy danych stałych prędkości postępowej, wstecznej i katalitycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie podłoża = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora)
S = ((kr+kcat)*ES)/(kf*E)
Ta formuła używa 6 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Stała szybkości odwrotnej - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Stała szybkości odwrotnej jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji wstecznej.
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Stały kurs Forward - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości wyprzedzenia jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji zachodzącej w przód.
Stężenie katalizatora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie katalizatora to liczba moli katalizatora obecnego w litrze roztworu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała szybkości odwrotnej: 20 mol / litr sekunda --> 20000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała szybkości katalitycznej: 0.65 1 na sekundę --> 0.65 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stały kurs Forward: 6.9 1 na sekundę --> 6.9 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Stężenie katalizatora: 25 mole/litr --> 25000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
S = ((kr+kcat)*ES)/(kf*E) --> ((20000+0.65)*10000)/(6.9*25000)
Ocenianie ... ...
S = 1159.45797101449
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
1159.45797101449 Mol na metr sześcienny -->1.15945797101449 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
1.15945797101449 1.159458 mole/litr <-- Stężenie podłoża
(Obliczenie zakończone za 00.020 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

21 Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych w chwilowej równowadze chemicznej
​ Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))
Początkowe stężenie enzymu w mechanizmie reakcji enzymatycznej
​ Iść Początkowe stężenie enzymu = ((Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stężenie substratu w mechanizmie reakcji enzymatycznej
​ Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))
Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
​ Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danych stałych prędkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
​ Iść Stężenie podłoża = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
​ Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Początkowe stężenie enzymu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)
Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)
Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu
​ Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Stężenie podłoża przy danej maksymalnej szybkości i stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu
​ Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu
​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka
Stężenie inhibitora podane czynnik modyfikujący kompleks substratu enzymatycznego
​ Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu
​ Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość
​ Iść Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)
Stężenie inhibitora podanego czynnika modyfikującego enzym
​ Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący enzym-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość
​ Iść Początkowe stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała stawki końcowej

Stężenie substratu przy danych stałych prędkości postępowej, wstecznej i katalitycznej Formułę

Stężenie podłoża = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora)
S = ((kr+kcat)*ES)/(kf*E)

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!