Dissoziationskonstante bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = Inhibitorkonzentration/(((((Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1)
Diese formel verwendet 6 Variablen
Verwendete Variablen
Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante wird durch das Verfahren gemessen, bei dem der Inhibitor in eine Enzymlösung titriert wird und die freigesetzte oder absorbierte Wärme gemessen wird.
Inhibitorkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Inhibitorkonzentration ist definiert als die Anzahl von Molen Inhibitor, die pro Liter Lösung des Systems vorhanden sind.
Anfängliche Enzymkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die anfängliche Enzymkonzentration ist als die Enzymkonzentration zu Beginn der Reaktion definiert.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Konzentration des Enzymsubstratkomplexes - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Konzentration des Enzymsubstratkomplexes ist definiert als die Konzentration des Zwischenprodukts, das aus der Reaktion von Enzym und Substrat gebildet wird.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Inhibitorkonzentration: 9 mol / l --> 9000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Anfängliche Enzymkonzentration: 100 mol / l --> 100000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Konzentration des Enzymsubstratkomplexes: 10 mol / l --> 10000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1) --> 9000/(((((100000*1500)/10000)-1500)/3000)-1)
Auswerten ... ...
Ki = 2571.42857142857
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
2571.42857142857 Mol pro Kubikmeter -->2.57142857142857 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
2.57142857142857 2.571429 mol / l <-- Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

9 Nicht kompetitiver Inhibitor Taschenrechner

Dissoziationskonstante bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration
​ Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = Inhibitorkonzentration/(((((Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)
Scheinbare anfängliche Enzymkonzentration in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ Gehen Scheinbare anfängliche Enzymkonzentration = (Anfängliche Enzymkonzentration/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante)))
Dissoziationskonstante bei gegebener scheinbarer anfänglicher Enzymkonzentration
​ Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Anfängliche Enzymkonzentration/Scheinbare anfängliche Enzymkonzentration)-1))
Anfängliche Enzymkonzentration in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ Gehen Anfängliche Enzymkonzentration = (Scheinbare anfängliche Enzymkonzentration*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante)))
Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante bei gegebener Dissoziationskonstante des Inhibitors
​ Gehen Scheinbare Michaelis-Konstante = Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
Scheinbare Höchstgeschwindigkeit in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ Gehen Scheinbare Höchstrate = (Höchstsatz/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante)))
Dissoziationskonstante in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Höchstsatz/Scheinbare Höchstrate)-1))
Maximale Rate in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ Gehen Höchstsatz = (Scheinbare Höchstrate*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante)))
Inhibitorkonzentration in Gegenwart eines nicht kompetitiven Inhibitors
​ Gehen Inhibitorkonzentration = ((Höchstsatz/Scheinbare Höchstrate)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante

Dissoziationskonstante bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration Formel

Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = Inhibitorkonzentration/(((((Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)-Substratkonzentration)/Michaelis Constant)-1)
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1)

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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