Dissoziationsratenkonstante aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Substratkonzentration)
KD = ((Vmax*S)/V0)-(S)
Diese formel verwendet 4 Variablen
Verwendete Variablen
Dissoziationsratenkonstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Dissoziationsratenkonstante ist das Verhältnis von Rückwärts- und Vorwärtsratenkonstante.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
KD = ((Vmax*S)/V0)-(S) --> ((40000*1500)/450)-(1500)
Auswerten ... ...
KD = 131833.333333333
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
131833.333333333 Mol pro Kubikmeter -->131.833333333333 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
131.833333333333 131.8333 mol / l <-- Dissoziationsratenkonstante
(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Credits

Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

25 Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante gegebener Modifikationsfaktor in Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((1/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Höchstsatz)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/((Enzymmodifizierender Faktor/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Substratkonzentration)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))
Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant))/Substratkonzentration
Maximale Rate gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration
Modifikationsfaktor des Enzyms in der Michaelis-Menten-Gleichung
Gehen Enzymmodifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))/Michaelis Constant
Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration
Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Katalytische Geschwindigkeitskonstante aus der kinetischen Gleichung von Michaelis Menten
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante für MM = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)
Enzymkonzentration aus Michaelis Menten Kinetics-Gleichung
Gehen Anfangskonzentration des Enzyms = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Substratkonzentration)
Michaelis-Konstante bei niedriger Substratkonzentration
Gehen Michaelis Constant = (Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Maximale Rate bei gegebenem Scheinwert der Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration)
Dissoziationsratenkonstante aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
Gehen Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Substratkonzentration)
Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung
Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
Dissoziationskonstante des Inhibitors angesichts der Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1))
Michaelis-Menten-Konstante gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Michaelis Constant = Scheinbare Michaelis-Konstante/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
Inhibitorkonzentration gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante
Gehen Inhibitorkonzentration = ((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Michaelis-Konstante bei gegebenen Vorwärts-, Rückwärts- und katalytischen Geschwindigkeitskonstanten
Gehen Michaelis Constant = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Forward-Ratenkonstante
Konstante der katalytischen Geschwindigkeit bei gegebener Michaelis-Konstante
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Michaelis Constant*Forward-Ratenkonstante)-Reverse-Rate-Konstante
Forward Rate Constant bei gegebener Michaelis-Konstante
Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Michaelis Constant
Michaelis-Konstante bei maximaler Geschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration
Gehen Michaelis Constant = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Konstante der katalytischen Geschwindigkeit, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration
Maximale Rate, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
Gehen Höchstsatz = Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration
Anfängliche Enzymkonzentration, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
Gehen Enzymkonzentration zunächst = Höchstsatz/Katalytische Geschwindigkeitskonstante

Dissoziationsratenkonstante aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung Formel

Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Substratkonzentration)
KD = ((Vmax*S)/V0)-(S)

Was ist das Michaelis-Menten-Kinetikmodell?

In der Biochemie ist die Michaelis-Menten-Kinetik eines der bekanntesten Modelle der Enzymkinetik. Es wird häufig angenommen, dass biochemische Reaktionen, an denen ein einzelnes Substrat beteiligt ist, der Michaelis-Menten-Kinetik folgen, ohne die zugrunde liegenden Annahmen des Modells zu berücksichtigen. Das Modell hat die Form einer Gleichung, die die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen beschreibt, indem die Reaktionsgeschwindigkeit der Produktbildung mit der Konzentration eines Substrats in Beziehung gesetzt wird.

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