Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante Taschenrechner

✖Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.ⓘ Höchstsatz [V_max]			+10% -10%
✖Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.ⓘ Substratkonzentration [S]			+10% -10%
✖Die scheinbare Michaelis-Konstante ist definiert als die Michaelis-Menten-Konstante in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors.ⓘ Scheinbare Michaelis-Konstante [Km^app]			+10% -10%

✖Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.ⓘ Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante [V₀]

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Formel

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Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante

Formel

`"V"_{"0"} = ("V"_{"max"}*"S")/("Km"^{"app"}+"S")`

Beispiel

`"4.444444mol/L*s"=("40mol/L*s"*"1.5mol/L")/("12mol/L"+"1.5mol/L")`

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Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung

Gebrauchte Formel

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration)
V₀ = (V_max*S)/(Km^app+S)
Diese formel verwendet 4 Variablen

Verwendete Variablen

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Scheinbare Michaelis-Konstante - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die scheinbare Michaelis-Konstante ist definiert als die Michaelis-Menten-Konstante in Gegenwart eines kompetitiven Inhibitors.

SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit

Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Scheinbare Michaelis-Konstante: 12 mol / l --> 12000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)

SCHRITT 2: Formel auswerten

Eingabewerte in Formel ersetzen

V₀ = (V_max*S)/(Km^app+S) --> (40000*1500)/(12000+1500)

Auswerten ... ...

V₀ = 4444.44444444444

SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit

4444.44444444444 Mol pro Kubikmeter Sekunde -->4.44444444444444 Mol / Liter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)

ENDGÜLTIGE ANTWORT

4.44444444444444 ≈ 4.444444 Mol / Liter Sekunde <-- Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

(Berechnung in 00.008 sekunden abgeschlossen)

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Credits

Erstellt von Prashant Singh

KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!

Geprüft von Prerana Bakli

Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA

Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

< 25 Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante gegebener Modifikationsfaktor in Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((1/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Höchstsatz)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/((Enzymmodifizierender Faktor/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Substratkonzentration)

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))

Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant))/Substratkonzentration

Maximale Rate gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration

Modifikationsfaktor des Enzyms in der Michaelis-Menten-Gleichung

Gehen Enzymmodifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))/Michaelis Constant

Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration

Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Katalytische Geschwindigkeitskonstante aus der kinetischen Gleichung von Michaelis Menten

Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante für MM = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)

Enzymkonzentration aus Michaelis Menten Kinetics-Gleichung

Gehen Anfangskonzentration des Enzyms = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Substratkonzentration)

Michaelis-Konstante bei niedriger Substratkonzentration

Gehen Michaelis Constant = (Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Maximale Rate bei gegebenem Scheinwert der Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration)

Dissoziationsratenkonstante aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung

Gehen Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Substratkonzentration)

Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung

Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration

Dissoziationskonstante des Inhibitors angesichts der Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1))

Michaelis-Menten-Konstante gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Michaelis Constant = Scheinbare Michaelis-Konstante/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))

Inhibitorkonzentration gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante

Gehen Inhibitorkonzentration = ((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante

Michaelis-Konstante bei gegebenen Vorwärts-, Rückwärts- und katalytischen Geschwindigkeitskonstanten

Gehen Michaelis Constant = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Forward-Ratenkonstante

Konstante der katalytischen Geschwindigkeit bei gegebener Michaelis-Konstante

Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Michaelis Constant*Forward-Ratenkonstante)-Reverse-Rate-Konstante

Forward Rate Constant bei gegebener Michaelis-Konstante

Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Michaelis Constant

Michaelis-Konstante bei maximaler Geschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration

Gehen Michaelis Constant = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Konstante der katalytischen Geschwindigkeit, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist

Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration

Maximale Rate, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist

Gehen Höchstsatz = Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration

Anfängliche Enzymkonzentration, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist

Gehen Enzymkonzentration zunächst = Höchstsatz/Katalytische Geschwindigkeitskonstante

Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante Formel

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration)
V₀ = (V_max*S)/(Km^app+S)

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können das Substrat und der Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts gezeigt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms aufweist, an das auch das Substrat bindet; Das Substrat und der Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor übertroffen wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte des Vmax zu erreichen. Kompetitive Inhibitoren haben häufig eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

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