Michaelis-Konstante bei maximaler Geschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung
Gebrauchte Formel
Michaelis Constant = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
KM = (Vmax*S)/V0
Diese formel verwendet 4 Variablen
Verwendete Variablen
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.
Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Substratkonzentration: 1.5 mol / l --> 1500 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
SCHRITT 2: Formel auswerten
Eingabewerte in Formel ersetzen
KM = (Vmax*S)/V0 --> (40000*1500)/450
Auswerten ... ...
KM = 133333.333333333
SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit
133333.333333333 Mol pro Kubikmeter -->133.333333333333 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung ​hier)
ENDGÜLTIGE ANTWORT
133.333333333333 133.3333 mol / l <-- Michaelis Constant
(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Credits

Creator Image
Erstellt von Prashant Singh
KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai
Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!
Verifier Image
Geprüft von Prerana Bakli
Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA
Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

25 Michaelis Menten Kinetikgleichung Taschenrechner

Michaelis-Konstante gegebener Modifikationsfaktor in Michaelis-Menten-Gleichung
​ Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((1/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Höchstsatz)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/((Enzymmodifizierender Faktor/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Substratkonzentration)
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung
​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))
Modifikationsfaktor des Enzymsubstratkomplexes in der Michaelis-Menten-Gleichung
​ Gehen Enzymsubstrat-modifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant))/Substratkonzentration
Maximale Rate gegebener Modifikationsfaktor in der Michaelis-Menten-Gleichung
​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*((Enzymmodifizierender Faktor*Michaelis Constant)+(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration)))/Substratkonzentration
Modifikationsfaktor des Enzyms in der Michaelis-Menten-Gleichung
​ Gehen Enzymmodifizierender Faktor = (((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Enzymsubstrat-modifizierender Faktor*Substratkonzentration))/Michaelis Constant
Michaelis-Konstante bei gegebener katalytischer Geschwindigkeitskonstante und anfänglicher Enzymkonzentration
​ Gehen Michaelis Constant = (Substratkonzentration*((Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Katalytische Geschwindigkeitskonstante aus der kinetischen Gleichung von Michaelis Menten
​ Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante für MM = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)
Enzymkonzentration aus Michaelis Menten Kinetics-Gleichung
​ Gehen Anfangskonzentration des Enzyms = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/(Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Substratkonzentration)
Michaelis-Konstante bei niedriger Substratkonzentration
​ Gehen Michaelis Constant = (Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Michaelis-Konstante aus der Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ Gehen Michaelis Constant = Substratkonzentration*((Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Substratkonzentration aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ Gehen Substratkonzentration = (Michaelis Constant*Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)/(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
Maximale Rate bei gegebenem Scheinwert der Michaelis-Menten-Konstante
​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
Anfangskurs gegeben Scheinbarer Wert der Michaelis-Menten-Konstante
​ Gehen Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/(Scheinbare Michaelis-Konstante+Substratkonzentration)
Dissoziationsratenkonstante aus Michaelis-Menten-Kinetikgleichung
​ Gehen Dissoziationsratenkonstante = ((Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)-(Substratkonzentration)
Maximale Geschwindigkeit des Systems aus der Michaelis-Menten-Kinetik-Gleichung
​ Gehen Höchstsatz = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant+Substratkonzentration))/Substratkonzentration
Dissoziationskonstante des Inhibitors angesichts der Michaelis-Menten-Konstante
​ Gehen Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante = (Inhibitorkonzentration/((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1))
Michaelis-Menten-Konstante gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante
​ Gehen Michaelis Constant = Scheinbare Michaelis-Konstante/(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))
Inhibitorkonzentration gegeben Scheinbare Michaelis-Menten-Konstante
​ Gehen Inhibitorkonzentration = ((Scheinbare Michaelis-Konstante/Michaelis Constant)-1)*Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante
Michaelis-Konstante bei gegebenen Vorwärts-, Rückwärts- und katalytischen Geschwindigkeitskonstanten
​ Gehen Michaelis Constant = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Forward-Ratenkonstante
Konstante der katalytischen Geschwindigkeit bei gegebener Michaelis-Konstante
​ Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = (Michaelis Constant*Forward-Ratenkonstante)-Reverse-Rate-Konstante
Forward Rate Constant bei gegebener Michaelis-Konstante
​ Gehen Forward-Ratenkonstante = (Reverse-Rate-Konstante+Katalytische Geschwindigkeitskonstante)/Michaelis Constant
Michaelis-Konstante bei maximaler Geschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration
​ Gehen Michaelis Constant = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
Konstante der katalytischen Geschwindigkeit, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
​ Gehen Katalytische Geschwindigkeitskonstante = Höchstsatz/Anfängliche Enzymkonzentration
Maximale Rate, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
​ Gehen Höchstsatz = Katalytische Geschwindigkeitskonstante*Anfängliche Enzymkonzentration
Anfängliche Enzymkonzentration, wenn die Substratkonzentration höher als die Michaelis-Konstante ist
​ Gehen Enzymkonzentration zunächst = Höchstsatz/Katalytische Geschwindigkeitskonstante

Michaelis-Konstante bei maximaler Geschwindigkeit bei niedriger Substratkonzentration Formel

Michaelis Constant = (Höchstsatz*Substratkonzentration)/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit
KM = (Vmax*S)/V0

Was ist das Michaelis-Menten-Kinetikmodell?

In der Biochemie ist die Michaelis-Menten-Kinetik eines der bekanntesten Modelle der Enzymkinetik. Es wird häufig angenommen, dass biochemische Reaktionen, an denen ein einzelnes Substrat beteiligt ist, der Michaelis-Menten-Kinetik folgen, ohne Rücksicht auf die zugrunde liegenden Annahmen des Modells. Das Modell hat die Form einer Gleichung, die die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen beschreibt, indem die Reaktionsgeschwindigkeit der Produktbildung mit der Konzentration eines Substrats in Beziehung gesetzt wird.

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