Faktoren wie pH, Temperatur, Effektoren und Inhibitoren modifizieren die Enzymkonformation und verändern ihre katalytische Aktivität.
Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, wie in der Abbildung rechts dargestellt. Dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität für das aktive Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh durch Auskonkurrieren des Inhibitors. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.