Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
α' = 1+(I/Ki')
Ta formuła używa 3 Zmienne
Używane zmienne
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny - Czynnik modyfikujący substrat enzymu jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji substratu enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji substratu enzymu trudno jest zmierzyć bezpośrednio, ponieważ kompleks enzym-substrat jest krótkotrwały i ulega reakcji chemicznej, tworząc produkt.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała dysocjacji substratu enzymu: 15 mole/litr --> 15000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
α' = 1+(I/Ki') --> 1+(9000/15000)
Ocenianie ... ...
α' = 1.6
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
1.6 --> Nie jest wymagana konwersja
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
1.6 <-- Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny
(Obliczenie zakończone za 00.020 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

13 Kinetyka enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałych szybkości dysocjacji
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowa szybkość reakcji w równaniu kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu w warunkach maksymalnej szybkości
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant
Maksymalna szybkość systemu przy niskim stężeniu substratu
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Stężenie podłoża
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu
Iść Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)
Całkowity czas potrzebny podczas reakcji
Iść Całkowity przedział czasu = Całkowita zmiana stężenia/Średnia stawka
Całkowita zmiana stężenia reakcji
Iść Całkowita zmiana stężenia = Średnia stawka*Całkowity przedział czasu

25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu
Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu
Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)
Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej
Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu
Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych Formułę

Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
α' = 1+(I/Ki')

Jaki jest czynnik modyfikujący enzym?

Czynniki takie jak pH, temperatura, efektory i inhibitory modyfikują konformację enzymu, zmieniając jego aktywność katalityczną.

Co to jest hamowanie konkurencyjne?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Wynika to zwykle z tego, że inhibitor wykazuje powinowactwo do miejsca aktywnego enzymu, w którym również wiąże się substrat; substrat i inhibitor rywalizują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez prześcignięcie inhibitora. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!