Substratkonzentration gegebener modifizierender Faktor in Michaelis-Menten-Gleichung Taschenrechner

✖Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.ⓘ Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit [V₀]			+10% -10%
✖Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.ⓘ Enzymmodifizierender Faktor [α]			+10% -10%
✖Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.ⓘ Enzymsubstrat-modifizierender Faktor [α^']			+10% -10%
✖Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%
✖Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.ⓘ Höchstsatz [V_max]			+10% -10%

✖Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.ⓘ Substratkonzentration gegebener modifizierender Faktor in Michaelis-Menten-Gleichung [S]

⎘ Kopie

👎

Formel

✖

Substratkonzentration gegebener modifizierender Faktor in Michaelis-Menten-Gleichung

Formel

S = \frac{V 0 \cdot (\frac{α}{α'}) \cdot K M}{((\frac{1}{α'}) \cdot V max) - V 0}

Beispiel

0.172634 mol/L = \frac{0.45 mol/L*s \cdot (\frac{5}{2}) \cdot 3 mol/L}{((\frac{1}{2}) \cdot 40 mol/L*s) - 0.45 mol/L*s}

Taschenrechner

LaTeX

Rücksetzen

👍

Herunterladen Chemische Kinetik Formel Pdf PDF Image

Substratkonzentration gegebener modifizierender Faktor in Michaelis-Menten-Gleichung Lösung

SCHRITT 0: Zusammenfassung vor der Berechnung

Gebrauchte Formel

Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Enzymmodifizierender Faktor/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Michaelis Constant)/(((1/Enzymsubstrat-modifizierender Faktor)*Höchstsatz)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)
S = (V₀*(α/α^')*K_M)/(((1/α^')*V_max)-V₀)
Diese formel verwendet 6 Variablen

Verwendete Variablen

Substratkonzentration - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Substratkonzentration ist die Anzahl von Mol Substrat pro Liter Lösung.
Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit ist definiert als die Anfangsgeschwindigkeit, mit der eine chemische Reaktion stattfindet.
Enzymmodifizierender Faktor - Der enzymmodifizierende Faktor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstanten des Enzyms definiert.
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor - Der Enzyme Substrate Modifying Factor wird durch die Inhibitorkonzentration und die Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes definiert.
Michaelis Constant - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter) - Die Michaelis-Konstante ist numerisch gleich der Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit des Systems beträgt.
Höchstsatz - (Gemessen in Mol pro Kubikmeter Sekunde) - Die maximale Rate ist definiert als die maximale Geschwindigkeit, die das System bei gesättigter Substratkonzentration erreicht.

SCHRITT 1: Konvertieren Sie die Eingänge in die Basiseinheit

Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit: 0.45 Mol / Liter Sekunde --> 450 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Enzymmodifizierender Faktor: 5 --> Keine Konvertierung erforderlich
Enzymsubstrat-modifizierender Faktor: 2 --> Keine Konvertierung erforderlich
Michaelis Constant: 3 mol / l --> 3000 Mol pro Kubikmeter (Überprüfen sie die konvertierung hier)
Höchstsatz: 40 Mol / Liter Sekunde --> 40000 Mol pro Kubikmeter Sekunde (Überprüfen sie die konvertierung hier)

SCHRITT 2: Formel auswerten

Eingabewerte in Formel ersetzen

S = (V₀*(α/α^')*K_M)/(((1/α^')*V_max)-V₀) --> (450*(5/2)*3000)/(((1/2)*40000)-450)

Auswerten ... ...

S = 172.634271099744

SCHRITT 3: Konvertieren Sie das Ergebnis in die Ausgabeeinheit

172.634271099744 Mol pro Kubikmeter -->0.172634271099744 mol / l (Überprüfen sie die konvertierung hier)

ENDGÜLTIGE ANTWORT

0.172634271099744 ≈ 0.172634 mol / l <-- Substratkonzentration

(Berechnung in 00.020 sekunden abgeschlossen)

Du bist da -

Zuhause » Chemie » Chemische Kinetik » Enzymkinetik » Konkurrenzhemmer » Substratkonzentration gegebener modifizierender Faktor in Michaelis-Menten-Gleichung

Credits

Erstellt von Prashant Singh

KJ Somaiya College of Science (KJ Somaiya), Mumbai

Prashant Singh hat diesen Rechner und 700+ weitere Rechner erstellt!

Geprüft von Prerana Bakli

Universität von Hawaii in Mānoa (Äh, Manoa), Hawaii, USA

Prerana Bakli hat diesen Rechner und 1600+ weitere Rechner verifiziert!

< Konkurrenzhemmer Taschenrechner

Substratkonzentration der kompetitiven Hemmung der Enzymkatalyse

Gehen Substratkonzentration = (Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Endgültige Ratenkonstante*Anfängliche Enzymkonzentration)-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit)

Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei gegebener Enzymsubstratkomplexkonzentration

Gehen Substratkonzentration = (Konzentration des Enzymsubstratkomplexes*(Michaelis Constant*(1+(Inhibitorkonzentration/Enzym-Inhibitor-Dissoziationskonstante))))/((Anfängliche Enzymkonzentration)-Konzentration des Enzymsubstratkomplexes)

Substratkonzentration bei kompetitiver Hemmung bei maximaler Systemrate

Scheinbarer Wert von Michaelis Menten konstant bei Anwesenheit von Wettbewerbshemmung

Gehen Scheinbare Michaelis-Konstante = (Substratkonzentration*(Höchstsatz-Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit))/Anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit

Mehr sehen >>

Substratkonzentration gegebener modifizierender Faktor in Michaelis-Menten-Gleichung Formel

Was ist kompetitive Hemmung?

Bei der kompetitiven Hemmung können Substrat und Inhibitor nicht gleichzeitig an das Enzym binden, dies resultiert normalerweise daraus, dass der Inhibitor eine Affinität zum aktiven Zentrum eines Enzyms hat, wo auch das Substrat bindet; Substrat und Inhibitor konkurrieren um den Zugang zum aktiven Zentrum des Enzyms. Diese Art der Hemmung kann durch ausreichend hohe Substratkonzentrationen (Vmax bleibt konstant) überwunden werden, dh indem der Inhibitor konkurriert wird. Der scheinbare Km nimmt jedoch zu, wenn eine höhere Konzentration des Substrats erforderlich ist, um den Km-Punkt oder die Hälfte von Vmax zu erreichen. Konkurrierende Inhibitoren haben oft eine ähnliche Struktur wie das reale Substrat.

Zuhause

FREI PDFs

🔍 Suche

Kategorien

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!