Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena Kalkulator

✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V₀]			+10% -10%
✖Czynnik modyfikujący enzym jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałe dysocjacji enzymu.ⓘ Czynnik modyfikujący enzym [α]			+10% -10%
✖Czynnik modyfikujący substrat enzymu jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat.ⓘ Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny [α^']			+10% -10%
✖Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%
✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna stawka [V_max]			+10% -10%

✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena [S]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Michaelis Constant)/(((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)
S = (V₀*(α/α^')*K_M)/(((1/α^')*V_max)-V₀)
Ta formuła używa 6 Zmienne

Używane zmienne

Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Czynnik modyfikujący enzym - Czynnik modyfikujący enzym jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałe dysocjacji enzymu.
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny - Czynnik modyfikujący substrat enzymu jest zdefiniowany przez stężenie inhibitora i stałą dysocjacji kompleksu enzym-substrat.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Czynnik modyfikujący enzym: 5 --> Nie jest wymagana konwersja
Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny: 2 --> Nie jest wymagana konwersja
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

S = (V₀*(α/α^')*K_M)/(((1/α^')*V_max)-V₀) --> (450*(5/2)*3000)/(((1/2)*40000)-450)

Ocenianie ... ...

S = 172.634271099744

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

172.634271099744 Mol na metr sześcienny -->0.172634271099744 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

0.172634271099744 ≈ 0.172634 mole/litr <-- Stężenie podłoża

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Konkurencyjny inhibitor » Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji

LaTeX Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Zobacz więcej >>

Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena Formułę

LaTeX Iść

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą wiązać się z enzymem w tym samym czasie, co zwykle wynika z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.

English Spanish French German Russian Italian Portuguese Dutch

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!