Stała dysocjacji podana Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1)
Ta formuła używa 6 Zmienne
Używane zmienne
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1) --> 9000/(((((100000*1500)/10000)-1500)/3000)-1)
Ocenianie ... ...
Ki = 2571.42857142857
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
2571.42857142857 Mol na metr sześcienny -->2.57142857142857 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
2.57142857142857 2.571429 mole/litr <-- Stała dysocjacji inhibitora enzymu
(Obliczenie zakończone za 00.014 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Inhibitor niekonkurencyjny Kalkulatory

Pozorne początkowe stężenie enzymu w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Widoczne początkowe stężenie enzymu = (Początkowe stężenie enzymu/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)))
Stała dysocjacji podana pozorne początkowe stężenie enzymu
​ LaTeX ​ Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1))
Pozorna maksymalna szybkość w obecności niekonkurencyjnego inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Widoczna stawka maksymalna = (Maksymalna stawka/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)))
Pozorna stała Michaelisa Mentena, biorąc pod uwagę stałą dysocjacji inhibitora
​ LaTeX ​ Iść Pozorna stała Michaelisa = Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stała dysocjacji podana Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Formułę

​LaTeX ​Iść
Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Ki = I/((((([E0]*S)/ES)-S)/KM)-1)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

© 2016-2026 calculatoratoz.com A softUsvista Inc. venture!



Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!