Szybkość dysocjacji Stała przy danym stężeniu enzymu i substratu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
KD = ((Vmax*S)/V0)-S
Ta formuła używa 4 Zmienne
Używane zmienne
Stała szybkości dysocjacji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała szybkości dysocjacji jest stosunkiem stałej szybkości do tyłu i do przodu.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
KD = ((Vmax*S)/V0)-S --> ((40000*1500)/450)-1500
Ocenianie ... ...
KD = 131833.333333333
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
131833.333333333 Mol na metr sześcienny -->131.833333333333 mole/litr (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
131.833333333333 131.8333 mole/litr <-- Stała szybkości dysocjacji
(Obliczenie zakończone za 00.005 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

16 Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej
​ Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))
Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji
​ Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Forward Rate Stała przy danej Reverse i Catalytic Rate Constant
​ Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*(Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych/(Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża))
Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości w tył i w przód
​ Iść Stała szybkości katalitycznej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości odwrotnej
Reverse Rate Stała przy danych Forward i Catalytic Rate Constant
​ Iść Stała szybkości odwrotnej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości katalitycznej
Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stała szybkości dysocjacji przy danej stałej szybkości katalitycznej
​ Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu
​ Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Szybkość dysocjacji Stała przy danym stężeniu enzymu i substratu
​ Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
Stała odwróconej szybkości przy danej stałej Michaelisa
​ Iść Stała szybkości odwrotnej = (Michaelis Constant*Stały kurs Forward)-Stała szybkości katalitycznej
Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
​ Iść Stała stawki końcowej = Początkowa szybkość reakcji/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stała szybkości odwrotnej przy danej stałej szybkości dysocjacji
​ Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stała szybkości dysocjacji*Stały kurs Forward)
Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji
​ Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
​ Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward
Szybkość reakcji chemicznej
​ Iść Szybkość reakcji chemicznej = Zmiana stężenia/Całkowity przedział czasu
Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu
​ Iść Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Szybkość dysocjacji Stała przy danym stężeniu enzymu i substratu Formułę

Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża
KD = ((Vmax*S)/V0)-S

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!