Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji Kalkulator

✖Stała szybkości odwrotnej jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji wstecznej.ⓘ Stała szybkości odwrotnej [k_r]			+10% -10%
✖Stała szybkości dysocjacji jest stosunkiem stałej szybkości do tyłu i do przodu.ⓘ Stała szybkości dysocjacji [K_D]			+10% -10%

✖Stała szybkości wyprzedzenia jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji zachodzącej w przód.ⓘ Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji [k_f]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Formuła

`"k"_{"f"} = ("k"_{"r"}/"K"_{"D"})`

Przykład

`"3.508772s⁻¹"=("20mol/L*s"/"5.7mol/L")`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
k_f = (k_r/K_D)
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Stały kurs Forward - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości wyprzedzenia jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji zachodzącej w przód.
Stała szybkości odwrotnej - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Stała szybkości odwrotnej jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji wstecznej.
Stała szybkości dysocjacji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała szybkości dysocjacji jest stosunkiem stałej szybkości do tyłu i do przodu.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stała szybkości odwrotnej: 20 mol / litr sekunda --> 20000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała szybkości dysocjacji: 5.7 mole/litr --> 5700 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

k_f = (k_r/K_D) --> (20000/5700)

Ocenianie ... ...

k_f = 3.50877192982456

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

3.50877192982456 1 na sekundę --> Nie jest wymagana konwersja

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

3.50877192982456 ≈ 3.508772 1 na sekundę <-- Stały kurs Forward

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Stałe szybkości reakcji enzymatycznej » Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 16 Stałe szybkości reakcji enzymatycznej Kalkulatory

Forward Rate Constant w mechanizmie reakcji enzymatycznej

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))

Stała szybkości odwrotnej w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stały kurs Forward*Stężenie podłoża*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Forward Rate Stała przy danej Reverse i Catalytic Rate Constant

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*(Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych/(Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża))

Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości w tył i w przód

Iść Stała szybkości katalitycznej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości odwrotnej

Reverse Rate Stała przy danych Forward i Catalytic Rate Constant

Iść Stała szybkości odwrotnej = ((Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stała szybkości katalitycznej

Stała szybkości katalitycznej przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stała szybkości dysocjacji przy danej stałej szybkości katalitycznej

Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża

Stała szybkość katalityczna przy niskim stężeniu substratu

Iść Stała szybkości katalitycznej = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Szybkość dysocjacji Stała przy danym stężeniu enzymu i substratu

Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża

Stała odwróconej szybkości przy danej stałej Michaelisa

Iść Stała szybkości odwrotnej = (Michaelis Constant*Stały kurs Forward)-Stała szybkości katalitycznej

Stała szybkość przy podanej szybkości początkowej i stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Stała stawki końcowej = Początkowa szybkość reakcji/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stała szybkości odwrotnej przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stała szybkości odwrotnej = (Stała szybkości dysocjacji*Stały kurs Forward)

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Szybkość reakcji chemicznej

Iść Szybkość reakcji chemicznej = Zmiana stężenia/Całkowity przedział czasu

Stała szybkości przy danej szybkości maksymalnej i początkowego stężenia enzymu

Iść Stała stawki końcowej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

< 25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu

Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)

Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu

Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej

Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)

Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej

Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji Formułę

Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
k_f = (k_r/K_D)

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!