Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość Kalkulator

✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V₀]			+10% -10%
✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała stawki końcowej [k₂]			+10% -10%

✖Stężenie kompleksu inhibitora enzymu to liczba moli kompleksu substratu inhibitora enzymu na litr roztworu enzymatycznego.ⓘ Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość [EI]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość

Formuła

`"EI" = ("V"_{"0"}/"k"_{"2"})`

Przykład

`"0.019565mol/L"=("0.45mol/L*s"/"23s⁻¹")`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)
EI = (V₀/k₂)
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie kompleksu inhibitora enzymu to liczba moli kompleksu substratu inhibitora enzymu na litr roztworu enzymatycznego.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

EI = (V₀/k₂) --> (450/23)

Ocenianie ... ...

EI = 19.5652173913043

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

19.5652173913043 Mol na metr sześcienny -->0.0195652173913043 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

0.0195652173913043 ≈ 0.019565 mole/litr <-- Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Kompleksowa koncentracja » Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 21 Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych w chwilowej równowadze chemicznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))

Początkowe stężenie enzymu w mechanizmie reakcji enzymatycznej

Iść Początkowe stężenie enzymu = ((Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stężenie substratu w mechanizmie reakcji enzymatycznej

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danych stałych prędkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie podłoża = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Początkowe stężenie enzymu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)

Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)

Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Stężenie podłoża przy danej maksymalnej szybkości i stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu

Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka

Stężenie inhibitora podane czynnik modyfikujący kompleks substratu enzymatycznego

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość

Iść Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)

Stężenie inhibitora podanego czynnika modyfikującego enzym

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący enzym-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość

Iść Początkowe stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała stawki końcowej

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość Formułę

Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)
EI = (V₀/k₂)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!