Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość Kalkulator

✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V₀]			+10% -10%
✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała stawki końcowej [k₂]			+10% -10%

✖Stężenie kompleksu inhibitora enzymu to liczba moli kompleksu substratu inhibitora enzymu na litr roztworu enzymatycznego.ⓘ Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość [EI]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)
EI = (V₀/k₂)
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie kompleksu inhibitora enzymu to liczba moli kompleksu substratu inhibitora enzymu na litr roztworu enzymatycznego.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

EI = (V₀/k₂) --> (450/23)

Ocenianie ... ...

EI = 19.5652173913043

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

19.5652173913043 Mol na metr sześcienny -->0.0195652173913043 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

0.0195652173913043 ≈ 0.019565 mole/litr <-- Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów

(Obliczenie zakończone za 00.006 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Kompleksowa koncentracja » Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

LaTeX Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)

Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu

LaTeX Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu

LaTeX Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka

Zobacz więcej >>

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość Formułę

LaTeX Iść

Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)
EI = (V₀/k₂)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

English Spanish French German Russian Italian Portuguese Dutch

Dom BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!