Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Początkowa szybkość reakcji = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
V0 = (k2*[E0]*S)/(KM*(1+(I/Ki))+S)
Ta formuła używa 7 Zmienne
Używane zmienne
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję ​tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
V0 = (k2*[E0]*S)/(KM*(1+(I/Ki))+S) --> (23*100000*1500)/(3000*(1+(9000/19000))+1500)
Ocenianie ... ...
V0 = 582666.666666667
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
582666.666666667 Mol na metr sześcienny Sekundę -->582.666666666667 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję ​tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
582.666666666667 582.6667 mol / litr sekunda <-- Początkowa szybkość reakcji
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Creator Image
Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Verifier Image
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
​ LaTeX ​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
​ LaTeX ​ Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
​ LaTeX ​ Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji
​ LaTeX ​ Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formułę

​LaTeX ​Iść
Początkowa szybkość reakcji = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
V0 = (k2*[E0]*S)/(KM*(1+(I/Ki))+S)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą wiązać się z enzymem w tym samym czasie, co zwykle wynika z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!