Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu Kalkulator

✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała stawki końcowej [k₂]			+10% -10%
✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E₀]]			+10% -10%

✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu [V_max]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu

Formuła

`"V"_{"max"} = ("k"_{"2"}*("[E"_{"0"}"]"))`

Przykład

`"2300mol/L*s"=("23s⁻¹"*"100mol/L")`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)
V_max = (k₂*[E₀])
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

V_max = (k₂*[E₀]) --> (23*100000)

Ocenianie ... ...

V_max = 2300000

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

2300000 Mol na metr sześcienny Sekundę -->2300 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

2300 mol / litr sekunda <-- Maksymalna stawka

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 13 Kinetyka enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałych szybkości dysocjacji

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowa szybkość reakcji w równaniu kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu w warunkach maksymalnej szybkości

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant

Maksymalna szybkość systemu przy niskim stężeniu substratu

Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Stężenie podłoża

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu

Iść Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)

Całkowity czas potrzebny podczas reakcji

Iść Całkowity przedział czasu = Całkowita zmiana stężenia/Średnia stawka

Całkowita zmiana stężenia reakcji

Iść Całkowita zmiana stężenia = Średnia stawka*Całkowity przedział czasu

Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu Formułę

Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)
V_max = (k₂*[E₀])

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!