Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu Kalkulator

✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała stawki końcowej [k₂]			+10% -10%
✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E₀]]			+10% -10%

✖Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.ⓘ Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu [V_max]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)
V_max = (k₂*[E₀])
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

V_max = (k₂*[E₀]) --> (23*100000)

Ocenianie ... ...

V_max = 2300000

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

2300000 Mol na metr sześcienny Sekundę -->2300 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

2300 mol / litr sekunda <-- Maksymalna stawka

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< Kinetyka enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu

LaTeX Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu

LaTeX Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant

Początkowa szybkość reakcji w równaniu kinetyki Michaelisa Mentena

LaTeX Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu w warunkach maksymalnej szybkości

LaTeX Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant

Zobacz więcej >>

Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu Formułę

LaTeX Iść

Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)
V_max = (k₂*[E₀])

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

English Spanish French German Russian Italian Portuguese Dutch

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!