Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Kalkulator

✖Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.ⓘ Stała stawki końcowej [k₂]			+10% -10%
✖Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.ⓘ Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych [ES]			+10% -10%

✖Początkowa szybkość reakcji Podana RC jest zdefiniowana jako początkowa prędkość, przy której zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego [V_RC]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Formuła

`"V"_{"RC"} = "k"_{"2"}*"ES"`

Przykład

`"230mol/L*s"="23s⁻¹"*"10mol/L"`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
V_RC = k₂*ES
Ta formuła używa 3 Zmienne

Używane zmienne

Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Początkowa szybkość reakcji Podana RC jest zdefiniowana jako początkowa prędkość, przy której zachodzi reakcja chemiczna.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

V_RC = k₂*ES --> 23*10000

Ocenianie ... ...

V_RC = 230000

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

230000 Mol na metr sześcienny Sekundę -->230 mol / litr sekunda (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

230 mol / litr sekunda <-- Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 13 Kinetyka enzymów Kalkulatory

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałych szybkości dysocjacji

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowego stężenia enzymu

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowa szybkość reakcji w równaniu kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant+Stężenie podłoża)

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Początkowa szybkość reakcji przy niskim stężeniu substratu w warunkach maksymalnej szybkości

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Michaelis Constant

Maksymalna szybkość systemu przy niskim stężeniu substratu

Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Stężenie podłoża

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Maksymalna podana szybkość Stała szybkość i początkowe stężenie enzymu

Iść Maksymalna stawka = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)

Całkowity czas potrzebny podczas reakcji

Iść Całkowity przedział czasu = Całkowita zmiana stężenia/Średnia stawka

Całkowita zmiana stężenia reakcji

Iść Całkowita zmiana stężenia = Średnia stawka*Całkowity przedział czasu

< 25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu

Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)

Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu

Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej

Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)

Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej

Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego Formułę

Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
V_RC = k₂*ES

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!