Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena Kalkulator

✖Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.ⓘ Początkowa szybkość reakcji [V₀]			+10% -10%
✖Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%
✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża [S]			+10% -10%
✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E₀]]			+10% -10%

✖Stałą szybkości katalitycznej dla MM definiuje się jako stałą szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat w enzym i produkt.ⓘ Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena [k_{cat_MM}]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Formuła

`"k"_{"cat_MM"} = ("V"_{"0"}*("K"_{"M"}+"S"))/(("[E"_{"0"}"]")*"S")`

Przykład

`"0.0135s⁻¹"=("0.45mol/L*s"*("3mol/L"+"1.5mol/L"))/("100mol/L"*"1.5mol/L")`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
k_{cat_MM} = (V₀*(K_M+S))/([E₀]*S)
Ta formuła używa 5 Zmienne

Używane zmienne

Stała szybkości katalitycznej dla MM - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stałą szybkości katalitycznej dla MM definiuje się jako stałą szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat w enzym i produkt.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

k_{cat_MM} = (V₀*(K_M+S))/([E₀]*S) --> (450*(3000+1500))/(100000*1500)

Ocenianie ... ...

k_{cat_MM} = 0.0135

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

0.0135 1 na sekundę --> Nie jest wymagana konwersja

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

0.0135 1 na sekundę <-- Stała szybkości katalitycznej dla MM

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena » Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 25 Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa z podanym współczynnikiem modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena

Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)/((Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji podanego enzymu Czynnik modyfikujący w równaniu Michaelisa Mentena

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))

Maksymalna stawka przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena

Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża)))/Stężenie podłoża

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych w równaniu Michaelisa Mentena

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant))/Stężenie podłoża

Czynnik modyfikujący enzym w równaniu Michaelisa Mentena

Iść Czynnik modyfikujący enzym = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))/Michaelis Constant

Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu

Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Michaelis Constant przy niskim stężeniu substratu

Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji

Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena

Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości dysocjacji z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Stężenie podłoża)

Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena

Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża)

Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1))

Stała Michaelisa Mentena podana Pozorna stała Michaelisa Mentena

Iść Michaelis Constant = Pozorna stała Michaelisa/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stężenie inhibitora podane Pozorna stała Michaelis Menten

Iść Stężenie inhibitora = ((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej

Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward

Katalityczna stała szybkości podana stała Michaelisa

Iść Stała szybkości katalitycznej = (Michaelis Constant*Stały kurs Forward)-Stała szybkości odwrotnej

Forward Rate Constant dana Michaelis Constant

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Michaelis Constant

Stała Michaelisa dla maksymalnej dawki przy niskim stężeniu substratu

Iść Michaelis Constant = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji

Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej

Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

< 25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu

Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)

Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu

Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej

Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)

Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej

Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena Formułę

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!