Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
kcat = Vmax/[E0]
Ta formuła używa 3 Zmienne
Używane zmienne
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Maksymalna stawka - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Maksymalna prędkość jest zdefiniowana jako maksymalna prędkość osiągana przez system przy stężeniu nasyconego substratu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Maksymalna stawka: 40 mol / litr sekunda --> 40000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
kcat = Vmax/[E0] --> 40000/100000
Ocenianie ... ...
kcat = 0.4
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
0.4 1 na sekundę --> Nie jest wymagana konwersja
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
0.4 1 na sekundę <-- Stała szybkości katalitycznej
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

25 Równanie kinetyczne Michaelisa Mentena Kalkulatory

Stała Michaelisa z podanym współczynnikiem modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)/((Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji podanego enzymu Czynnik modyfikujący w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))
Maksymalna stawka przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*((Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant)+(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża)))/Stężenie podłoża
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Czynnik modyfikujący enzym*Michaelis Constant))/Stężenie podłoża
Czynnik modyfikujący enzym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Czynnik modyfikujący enzym = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny*Stężenie podłoża))/Michaelis Constant
Stała Michaelisa podana stała szybkości katalitycznej i początkowe stężenie enzymu
Iść Michaelis Constant = (Stężenie podłoża*((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Michaelis Constant przy niskim stężeniu substratu
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji
Stężenie substratu z równania kinetycznego Michaelisa Mentena
Iść Stężenie podłoża = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stała Michaelisa z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Michaelis Constant = Stężenie podłoża*((Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)/Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości dysocjacji z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości dysocjacji = ((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-(Stężenie podłoża)
Maksymalna stawka podana pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Podana stawka początkowa Wartość pozorna Stała Michaelisa Mentena
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Pozorna stała Michaelisa+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość układu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Maksymalna stawka = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Stała dysocjacji inhibitora podana stała Michaelisa Mentena
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = (Stężenie inhibitora/((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1))
Stała Michaelisa Mentena podana Pozorna stała Michaelisa Mentena
Iść Michaelis Constant = Pozorna stała Michaelisa/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie inhibitora podane Pozorna stała Michaelis Menten
Iść Stężenie inhibitora = ((Pozorna stała Michaelisa/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward
Katalityczna stała szybkości podana stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = (Michaelis Constant*Stały kurs Forward)-Stała szybkości odwrotnej
Forward Rate Constant dana Michaelis Constant
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Michaelis Constant
Stała Michaelisa dla maksymalnej dawki przy niskim stężeniu substratu
Iść Michaelis Constant = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji
Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej
Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu
Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu
Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)
Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej
Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu
Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa Formułę

Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
kcat = Vmax/[E0]

Co to jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa – Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu podążają za kinetyką Michaelisa – Mentena, bez względu na podstawowe założenia modelu. Model ma postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych poprzez powiązanie szybkości tworzenia się produktu ze stężeniem substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!