Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
[Einitial] = (E+ES+EI)
Ta formuła używa 4 Zmienne
Używane zmienne
Początkowo stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie enzymu Początkowo definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie katalizatora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie katalizatora to liczba moli katalizatora obecnego w litrze roztworu.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie kompleksu inhibitora enzymu to liczba moli kompleksu substratu inhibitora enzymu na litr roztworu enzymatycznego.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stężenie katalizatora: 25 mole/litr --> 25000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów: 29 mole/litr --> 29000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
[Einitial] = (E+ES+EI) --> (25000+10000+29000)
Ocenianie ... ...
[Einitial] = 64000
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
64000 Mol na metr sześcienny -->64 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
64 mole/litr <-- Początkowo stężenie enzymu
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

7 Prawo ochrony enzymów Kalkulatory

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymów
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Początkowe stężenie enzymu-Stężenie katalizatora-Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Stężenie katalizatora enzymatycznego w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymów
Iść Stężenie katalizatora = (Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych-Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów zgodnie z ustawą o ochronie enzymów
Iść Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowe stężenie enzymu-Stężenie katalizatora-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych zgodnie z ustawą o ochronie enzymów
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = Początkowe stężenie enzymu-Stężenie katalizatora
Stężenie katalizatora enzymatycznego zgodnie z ustawą o ochronie enzymów
Iść Stężenie katalizatora = Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Początkowe stężenie enzymu określone w ustawie o ochronie enzymów
Iść Początkowe stężenie enzymu = Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu
Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu
Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)
Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej
Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu
Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu Formułę

Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
[Einitial] = (E+ES+EI)

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą jednocześnie wiązać się z enzymem, jak pokazano na rysunku po prawej stronie. Zwykle wynika to z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten typ hamowania można pokonać przez dostatecznie wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. Przez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorna Km wzrośnie, ponieważ osiągnięcie punktu Km lub połowy Vmax wymaga wyższego stężenia substratu. Konkurencyjne inhibitory mają często podobną strukturę do rzeczywistego substratu.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!