Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Kalkulator

✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża [S]			+10% -10%
✖Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.ⓘ Początkowe stężenie enzymu [[E₀]]			+10% -10%
✖Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.ⓘ Michaelis Constant [K_M]			+10% -10%
✖Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.ⓘ Stężenie inhibitora [I]			+10% -10%
✖Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.ⓘ Stała dysocjacji inhibitora enzymu [K_i]			+10% -10%

✖Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.ⓘ Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej [ES]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Formuła

`"ES" = ("S"*("[E"_{"0"}"]"))/("K"_{"M"}*(1+("I"/"K"_{"i"}))+"S")`

Przykład

`"25.33333mol/L"=("1.5mol/L"*"100mol/L")/("3mol/L"*(1+("9mol/L"/"19mol/L"))+"1.5mol/L")`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
ES = (S*[E₀])/(K_M*(1+(I/K_i))+S)
Ta formuła używa 6 Zmienne

Używane zmienne

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stężenie inhibitora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego na litr roztworu układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie inhibitora: 9 mole/litr --> 9000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

ES = (S*[E₀])/(K_M*(1+(I/K_i))+S) --> (1500*100000)/(3000*(1+(9000/19000))+1500)

Ocenianie ... ...

ES = 25333.3333333333

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

25333.3333333333 Mol na metr sześcienny -->25.3333333333333 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

25.3333333333333 ≈ 25.33333 mole/litr <-- Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Konkurencyjny inhibitor » Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 23 Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Michaelis Constant)/(((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Początkowe stężenie enzymatyczne konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stała stawki końcowej*Stężenie podłoża)

Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Michaelis Constant = (((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stała dysocjacji dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)

Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)

Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie inhibitora w hamowaniu kompetycyjnym przy danym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Stężenie inhibitora = (((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Początkowy enzym w hamowaniu kompetycyjnym przy podanym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu

Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stała dysocjacji w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Michaelis Constant = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji

Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji

Podane stężenie substratu Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena

Iść Stężenie podłoża = (Pozorna stała Michaelisa*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stała dysocjacji kompleksu substratu enzymatycznego podanego czynnika modyfikującego substratu enzymatycznego

Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)

Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)

Modyfikujący czynnik enzymu

Iść Czynnik modyfikujący enzym = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)

< 25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu

Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)

Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu

Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej

Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)

Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej

Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formułę

Co to jest kataliza enzymatyczna?

Kataliza enzymatyczna to zwiększenie tempa procesu przez cząsteczkę biologiczną, „enzym”. Większość enzymów to białka, a większość takich procesów to reakcje chemiczne. W obrębie enzymu kataliza na ogół zachodzi w zlokalizowanym miejscu, zwanym miejscem aktywnym.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!