Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń
Formułę używana
Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
IIEC = (((((k2*[E0]*S)/V0)-S)/KM)-1)*Ki
Ta formuła używa 7 Zmienne
Używane zmienne
Stężenie inhibitora zgodnie z IEC - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie inhibitora podane w IEC definiuje się jako liczbę moli inhibitora obecnego w litrze roztworu układu.
Stała stawki końcowej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Ostateczna stała szybkości jest stałą szybkości, gdy kompleks enzym-substrat w reakcji z inhibitorem jest przekształcany w katalizator enzymatyczny i produkt.
Początkowe stężenie enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Początkowe stężenie enzymu definiuje się jako stężenie enzymu na początku reakcji.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.
Początkowa szybkość reakcji - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Szybkość reakcji początkowej definiuje się jako początkową szybkość, z jaką zachodzi reakcja chemiczna.
Michaelis Constant - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stała Michaelisa jest liczbowo równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest równa połowie maksymalnej szybkości układu.
Stała dysocjacji inhibitora enzymu - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stałą dysocjacji inhibitora enzymu mierzy się metodą, w której inhibitor miareczkuje się do roztworu enzymu i mierzy się uwolnione lub zaabsorbowane ciepło.
KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową
Stała stawki końcowej: 23 1 na sekundę --> 23 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Początkowe stężenie enzymu: 100 mole/litr --> 100000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Początkowa szybkość reakcji: 0.45 mol / litr sekunda --> 450 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Michaelis Constant: 3 mole/litr --> 3000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała dysocjacji inhibitora enzymu: 19 mole/litr --> 19000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
KROK 2: Oceń formułę
Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze
IIEC = (((((k2*[E0]*S)/V0)-S)/KM)-1)*Ki --> (((((23*100000*1500)/450)-1500)/3000)-1)*19000
Ocenianie ... ...
IIEC = 48527055.5555556
KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia
48527055.5555556 Mol na metr sześcienny -->48527.0555555556 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)
OSTATNIA ODPOWIEDŹ
48527.0555555556 48527.06 mole/litr <-- Stężenie inhibitora zgodnie z IEC
(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh
KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj
Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!
Zweryfikowane przez Prerana Bakli
Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA
Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

23 Konkurencyjny inhibitor Kalkulatory

Stężenie podłoża przy danym współczynniku modyfikującym w równaniu Michaelisa Mentena
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Czynnik modyfikujący enzym/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Michaelis Constant)/(((1/Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny)*Maksymalna stawka)-Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie podłoża konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Początkowe stężenie enzymatyczne konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stała stawki końcowej*Stężenie podłoża)
Michaelis Constant dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Michaelis Constant = (((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stała dysocjacji dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Początkowa szybkość systemu konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Początkowa szybkość reakcji = (Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji podane stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Stężenie podłoża = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/((Początkowe stężenie enzymu)-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)
Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie inhibitora w hamowaniu kompetycyjnym przy danym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Stężenie inhibitora = (((((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Początkowy enzym w hamowaniu kompetycyjnym przy podanym stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie substratu w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))))/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu
Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stała dysocjacji w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu = Stężenie inhibitora/(((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Michaelis Constant = (((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena w obecności zahamowania konkurencji
Iść Pozorna stała Michaelisa = (Stężenie podłoża*(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji))/Początkowa szybkość reakcji
Podane stężenie substratu Pozorna wartość stałej Michaelisa Mentena
Iść Stężenie podłoża = (Pozorna stała Michaelisa*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)
Stała dysocjacji kompleksu substratu enzymatycznego podanego czynnika modyfikującego substratu enzymatycznego
Iść Stała dysocjacji substratu enzymu = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)
Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)
Modyfikujący czynnik enzymu
Iść Czynnik modyfikujący enzym = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu)

25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu
Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej
Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu
Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)
Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej
Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu
Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)
Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena
Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)
Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics
Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)
Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)
Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji
Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)
Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji
Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża
Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu
Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)
Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu
Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej
Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward
Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego
Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych
Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu
Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu
Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych
Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)
Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym
Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)
Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu
Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej
Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa
Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu
Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji
Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)
Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji
Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej Formułę

Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu
IIEC = (((((k2*[E0]*S)/V0)-S)/KM)-1)*Ki

Co to jest zahamowanie konkurencji?

W hamowaniu kompetycyjnym substrat i inhibitor nie mogą wiązać się z enzymem w tym samym czasie, co zwykle wynika z powinowactwa inhibitora do miejsca aktywnego enzymu, w którym wiąże się również substrat; substrat i inhibitor konkurują o dostęp do miejsca aktywnego enzymu. Ten rodzaj hamowania można przezwyciężyć przez wystarczająco wysokie stężenia substratu (Vmax pozostaje stałe), tj. poprzez konkurowanie z inhibitorem. Jednak pozorny Km wzrośnie, ponieważ do osiągnięcia punktu Km lub połowy Vmax potrzebne jest wyższe stężenie substratu. Inhibitory konkurencyjne mają często podobną strukturę do rzeczywistego podłoża.

Let Others Know
Facebook
Twitter
Reddit
LinkedIn
Email
WhatsApp
Copied!