Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej Kalkulator

✖Stała szybkości odwrotnej jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji wstecznej.ⓘ Stała szybkości odwrotnej [k_r]			+10% -10%
✖Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.ⓘ Stała szybkości katalitycznej [k_cat]			+10% -10%
✖Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.ⓘ Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych [ES]			+10% -10%
✖Stała szybkości wyprzedzenia jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji zachodzącej w przód.ⓘ Stały kurs Forward [k_f]			+10% -10%
✖Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.ⓘ Stężenie podłoża [S]			+10% -10%

✖Stężenie katalizatora to liczba moli katalizatora obecnego w litrze roztworu.ⓘ Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej [E]

⎘ Kopiuj

👎

Formuła

✖

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Formuła

`"E" = (("k"_{"r"}+"k"_{"cat"})*"ES")/("k"_{"f"}*"S")`

Przykład

`"19.3243mol/L"=(("20mol/L*s"+"0.65s⁻¹")*"10mol/L")/("6.9s⁻¹"*"1.5mol/L")`

Kalkulator

LaTeX

Resetowanie

👍

Pobierać Kinetyka chemiczna Formułę PDF PDF Image

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej Rozwiązanie

KROK 0: Podsumowanie wstępnych obliczeń

Formułę używana

Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)
E = ((k_r+k_cat)*ES)/(k_f*S)
Ta formuła używa 6 Zmienne

Używane zmienne

Stężenie katalizatora - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie katalizatora to liczba moli katalizatora obecnego w litrze roztworu.
Stała szybkości odwrotnej - (Mierzone w Mol na metr sześcienny Sekundę) - Stała szybkości odwrotnej jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji wstecznej.
Stała szybkości katalitycznej - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości katalitycznej jest zdefiniowana jako stała szybkości konwersji kompleksu enzym-substrat do enzymu i produktu.
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Enzyme Substrate Complex Concentration (Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego) definiuje się jako stężenie związku pośredniego powstałego w wyniku reakcji enzymu i substratu.
Stały kurs Forward - (Mierzone w 1 na sekundę) - Stała szybkości wyprzedzenia jest zdefiniowana jako stała szybkości reakcji zachodzącej w przód.
Stężenie podłoża - (Mierzone w Mol na metr sześcienny) - Stężenie substratu to liczba moli substratu na litr roztworu.

KROK 1: Zamień wejście (a) na jednostkę bazową

Stała szybkości odwrotnej: 20 mol / litr sekunda --> 20000 Mol na metr sześcienny Sekundę (Sprawdź konwersję tutaj)
Stała szybkości katalitycznej: 0.65 1 na sekundę --> 0.65 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych: 10 mole/litr --> 10000 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)
Stały kurs Forward: 6.9 1 na sekundę --> 6.9 1 na sekundę Nie jest wymagana konwersja
Stężenie podłoża: 1.5 mole/litr --> 1500 Mol na metr sześcienny (Sprawdź konwersję tutaj)

KROK 2: Oceń formułę

Zastępowanie wartości wejściowych we wzorze

E = ((k_r+k_cat)*ES)/(k_f*S) --> ((20000+0.65)*10000)/(6.9*1500)

Ocenianie ... ...

E = 19324.2995169082

KROK 3: Konwertuj wynik na jednostkę wyjścia

19324.2995169082 Mol na metr sześcienny -->19.3242995169082 mole/litr (Sprawdź konwersję tutaj)

OSTATNIA ODPOWIEDŹ

19.3242995169082 ≈ 19.3243 mole/litr <-- Stężenie katalizatora

(Obliczenie zakończone za 00.004 sekund)

Jesteś tutaj -

Dom » Chemia » Kinetyka chemiczna » Kinetyka enzymów » Kompleksowa koncentracja » Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Kredyty

Stworzone przez Prashant Singh

KJ Somaiya College of science (KJ Somaiya), Bombaj

Prashant Singh utworzył ten kalkulator i 700+ więcej kalkulatorów!

Zweryfikowane przez Prerana Bakli

Uniwersytet Hawajski w Mānoa (UH Manoa), Hawaje, USA

Prerana Bakli zweryfikował ten kalkulator i 1600+ więcej kalkulatorów!

< 21 Kompleksowa koncentracja Kalkulatory

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych w chwilowej równowadze chemicznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stały kurs Forward*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości odwrotnej+(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))

Początkowe stężenie enzymu w mechanizmie reakcji enzymatycznej

Iść Początkowe stężenie enzymu = ((Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża))+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stężenie substratu w mechanizmie reakcji enzymatycznej

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości odwrotnej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych))

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danych stałych prędkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie podłoża = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie katalizatora)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Początkowe stężenie enzymu przy danej stałej szybkości katalitycznej i stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Początkowe stężenie enzymu-Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)

Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Stężenie podłoża, jeśli stała Michaelisa jest bardzo duża niż stężenie podłoża

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)

Początkowe stężenie enzymu przy niskim stężeniu substratu

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Stężenie podłoża przy danej maksymalnej szybkości i stałej szybkości dysocjacji

Iść Stężenie podłoża = (Stała szybkości dysocjacji*Początkowa szybkość reakcji)/(Maksymalna stawka-Początkowa szybkość reakcji)

Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu

Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie podłoża podane Maksymalna dawka przy niskim stężeniu

Iść Stężenie podłoża = (Początkowa szybkość reakcji*Michaelis Constant)/Maksymalna stawka

Stężenie inhibitora podane czynnik modyfikujący kompleks substratu enzymatycznego

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Stężenie kompleksu substratu enzymatycznego przy danej szybkości Stała i początkowa szybkość

Iść Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów = (Początkowa szybkość reakcji/Stała stawki końcowej)

Stężenie inhibitora podanego czynnika modyfikującego enzym

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący enzym-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Początkowe stężenie enzymu przy danej szybkości Stała i maksymalna szybkość

Iść Początkowe stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała stawki końcowej

< 25 Ważne wzory na kinetykę enzymów Kalkulatory

Stała szybkości końcowej dla konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stała szybkości końcowej dla katalizy = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie inhibitora do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie inhibitora zgodnie z IEC = (((((Stała stawki końcowej*Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stężenie inhibitora w konkurencyjnym hamowaniu przy maksymalnej szybkości systemu

Iść Stężenie inhibitora przy danej dawce maksymalnej = (((((Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/Początkowa szybkość reakcji)-Stężenie podłoża)/Michaelis Constant)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa w hamowaniu konkurencji przy stężeniu kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Michaelis Constant = (((Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)/Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)-Stężenie podłoża)/(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))

Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych do konkurencyjnego hamowania katalizy enzymatycznej

Iść Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych = (Stężenie podłoża*Początkowe stężenie enzymu)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stawka początkowa w hamowaniu konkurencji przy danej maksymalnej stawce systemu

Iść Początkowy współczynnik reakcji w CI = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Michaelis Constant*(1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji inhibitora enzymu))+Stężenie podłoża)

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej

Iść Stężenie katalizatora = ((Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych)/(Stały kurs Forward*Stężenie podłoża)

Stężenie substratu przy danej stałej szybkości katalitycznej i początkowej koncentracji enzymu

Iść Stężenie substratu = (Michaelis Constant*Początkowa szybkość reakcji)/((Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu)-Początkowa szybkość reakcji)

Stała szybkości katalitycznej z równania kinetyki Michaelisa Mentena

Iść Stała szybkości katalitycznej dla MM = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Początkowe stężenie enzymu*Stężenie podłoża)

Stężenie enzymu z równania Michaelisa Mentena Kinetics

Iść Początkowe stężenie enzymu = (Początkowa szybkość reakcji*(Michaelis Constant+Stężenie podłoża))/(Stała szybkości katalitycznej*Stężenie podłoża)

Początkowe stężenie enzymu przy stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/(Stężenie podłoża)

Początkowa szybkość reakcji przy danej stałej szybkości dysocjacji

Iść Początkowy współczynnik reakcji, biorąc pod uwagę DRC = (Maksymalna stawka*Stężenie podłoża)/(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża)

Maksymalna szybkość podana Stała szybkości dysocjacji

Iść Maksymalna stawka podana DRK = (Początkowa szybkość reakcji*(Stała szybkości dysocjacji+Stężenie podłoża))/Stężenie podłoża

Początkowe stężenie enzymu w obecności inhibitora zgodnie z prawem zachowania enzymu

Iść Początkowo stężenie enzymu = (Stężenie katalizatora+Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych+Stężenie kompleksu inhibitorów enzymów)

Stężenie inhibitora podane Pozorne początkowe stężenie enzymu

Iść Stężenie inhibitora dla CI = ((Początkowe stężenie enzymu/Widoczne początkowe stężenie enzymu)-1)*Stała dysocjacji inhibitora enzymu

Stała Michaelisa przy danych stałych szybkości postępowej, odwrotnej i katalitycznej

Iść Michaelis Constant = (Stała szybkości odwrotnej+Stała szybkości katalitycznej)/Stały kurs Forward

Początkowa dawka podanego systemu Stała dawka i stężenie kompleksu substratu enzymatycznego

Iść Początkowa szybkość reakcji, biorąc pod uwagę RC = Stała stawki końcowej*Stężenie kompleksu substratów enzymatycznych

Stężenie inhibitora podane Czynnik modyfikujący substrat enzymu

Iść Stężenie inhibitora = (Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny-1)*Stała dysocjacji substratu enzymu

Czynnik modyfikujący kompleksu substratów enzymatycznych

Iść Czynnik modyfikujący substrat enzymatyczny = 1+(Stężenie inhibitora/Stała dysocjacji substratu enzymu)

Stała dysocjacji enzymu podana czynnik modyfikujący enzym

Iść Stała dysocjacji inhibitora enzymu przy danym MF = Stężenie inhibitora/(Czynnik modyfikujący enzym-1)

Stała szybkości katalitycznej, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Stała szybkości katalitycznej = Maksymalna stawka/Początkowe stężenie enzymu

Początkowe stężenie enzymu, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Początkowo stężenie enzymu = Maksymalna stawka/Stała szybkości katalitycznej

Maksymalna dawka, jeśli stężenie substratu jest wyższe niż stała Michaelisa

Iść Maksymalna stawka = Stała szybkości katalitycznej*Początkowe stężenie enzymu

Forward Rate Stała dana Stała dysocjacji

Iść Stały kurs Forward = (Stała szybkości odwrotnej/Stała szybkości dysocjacji)

Stała szybkości dysocjacji w enzymatycznym mechanizmie reakcji

Iść Stała szybkości dysocjacji = Stała szybkości odwrotnej/Stały kurs Forward

Stężenie katalizatora enzymatycznego przy określonych stałych szybkości postępowej, wstecznej i katalitycznej Formułę

Co to jest stała szybkości katalitycznej?

Katalityczne stałe szybkości, z jednostkami s-1, są często nazywane liczbą obrotów. Jest to miara tego, ile związanych cząsteczek substratu obraca się lub tworzy produkt w ciągu 1 sekundy. Wynika to z równania v0 = kcat[ES].

Czym jest model kinetyki Michaelisa-Mentena?

W biochemii kinetyka Michaelisa-Mentena jest jednym z najbardziej znanych modeli kinetyki enzymów. Często zakłada się, że reakcje biochemiczne z udziałem pojedynczego substratu są zgodne z kinetykami Michaelisa-Mentena, bez względu na założenia leżące u podstaw modelu. Model przyjmuje postać równania opisującego szybkość reakcji enzymatycznych, odnosząc szybkość tworzenia się produktu do stężenia substratu.

Dom

BEZPŁATNY pliki PDF

🔍 Szukaj

Kategorie

Dzielić

Let Others Know

✖

Facebook

Twitter

Copied!